کد مقاله کد نشریه سال انتشار مقاله انگلیسی نسخه تمام متن
6369565 1623828 2015 8 صفحه PDF دانلود رایگان
عنوان انگلیسی مقاله ISI
Unravelling the relationship between protein sequence and low-complexity regions entropies: Interactome implications
ترجمه فارسی عنوان
تجزیه رابطه بین پیوند پروتئین و انتروپیهای مناطق کم پیچیدگی: پیامدهای تعاملی
کلمات کلیدی
مناطق کم پیچیدگی، انتروپی توالی پروتئین، تعامل هاب ها،
ترجمه چکیده
مناطق کم پیچیدگی پس از توالی ترکیب ترکیبی در دنباله پروتئین هستند. تأثیر این مناطق بر تکامل پروتئین، توابع خاص و ظرفیت بسیار تعاملی شناخته شده است. اگر چه آنتروپی توالی پروتئین تا حد زیادی مورد مطالعه قرار گرفته است، ارتباط آن با مناطق کم پیچیدگی و اثرات بعدی آن بر عملکرد پروتئین هنوز معلوم نشده است. در این کار ما یک مدل نظری و تجربی را با هم تلفیق آنتروپی توالی با پارامترهای پیچیدگی محلی پیشنهاد می کنیم. نتایج ما نشان می دهد که آنتروپی توالی پروتئین با طول پروتئین، آنتروپی در داخل و خارج از مناطق کم پیچیدگی و همچنین تعداد و اندازه آنها مرتبط است. ما یک افزایش کوچک اما قابل توجهی در انتروپی توالی پروتئین های هاب پیدا کردیم. با توجه به مدل نظری ما، این افزایش به شدت وابسته به تعادل بین افزایش طول پروتئین و اندازه متوسط ​​مناطق کم پیچیدگی است. در نهایت، مدل های ما و تجزیه و تحلیل پروتئین شواهدی وجود دارد که نشان می دهد که تغییرات در اندازه های متوسط ​​در پروتئین های توپی بیشتر از تغییرات در تعدادی از مناطق کم کم پیچیده است.
موضوعات مرتبط
علوم زیستی و بیوفناوری علوم کشاورزی و بیولوژیک علوم کشاورزی و بیولوژیک (عمومی)
چکیده انگلیسی
Low-complexity regions are sub-sequences of biased composition in a protein sequence. The influence of these regions over protein evolution, specific functions and highly interactive capacities is well known. Although protein sequence entropy has been largely studied, its relationship with low-complexity regions and the subsequent effects on protein function remains unclear. In this work we propose a theoretical and empirical model integrating the sequence entropy with local complexity parameters. Our results indicate that the protein sequence entropy is related with the protein length, the entropies inside and outside the low-complexity regions as well as their number and average size. We found a small but significant increment in the sequence entropy of hubs proteins. In agreement with our theoretical model, this increment is highly dependent of the balance between the increment of protein length and average size of the low-complexity regions. Finally, our models and proteins analysis provide evidence supporting that modifications in the average size is more relevant in hubs proteins than changes in the number of low-complexity regions.
ناشر
Database: Elsevier - ScienceDirect (ساینس دایرکت)
Journal: Journal of Theoretical Biology - Volume 382, 7 October 2015, Pages 320-327
نویسندگان
, , , , , , , ,