کد مقاله کد نشریه سال انتشار مقاله انگلیسی نسخه تمام متن
8401101 1544480 2014 7 صفحه PDF دانلود رایگان
عنوان انگلیسی مقاله ISI
Chemical specificity and conformational flexibility in proteinase-inhibitor interaction: Scaffolds for promiscuous binding
ترجمه فارسی عنوان
خصوصیات شیمیایی و انعطاف پذیری سازگاری در تعامل پروتئیناز مهار کننده: داربست برای اتصال پیوسته
ترجمه چکیده
یکی از مهمترین نقش پروتئین ها در محیط سلولی، شناخت سایر مولکول های بیومولت که شامل پروتئین های دیگر است. پروتئین پروتئین در بسیاری از فرآیندهای سلولی ضروری است. اینترفیس پروتئین-پروتئین ها به طور سنتی شناخته شده است در تکامل حفظ شده و کمتر انعطاف پذیر نسبت به دیگر سطوح ساختار سوم مکمل حل کننده است. اما بسیاری از نمونه ها در حال ظهور هستند که این ویژگی ها خوب نیستند. فهم بین بازی بین انعطاف پذیری و حفاظت توالی در حال ظهور است، و ابعاد تازه ای را برای پارادایم رابطه توابع ساختار-عملکرد دنبال می کند. تظاهرات کاربردی رابطه بین حفاظت توالی و انعطاف پذیری رابط در این بررسی با استفاده از پروتئیناز مهار کننده پروتئین مجتمع نمونه.
موضوعات مرتبط
علوم زیستی و بیوفناوری بیوشیمی، ژنتیک و زیست شناسی مولکولی بیوفیزیک
چکیده انگلیسی
One of the most important roles of proteins in cellular milieu is recognition of other biomolecules including other proteins. Protein-protein complexes are involved in many essential cellular processes. Interfaces of protein-protein complexes are traditionally known to be conserved in evolution and less flexible than other solvent interacting tertiary structural surface. But many examples are emerging where these features do not hold good. An understanding of inter-play between flexibility and sequence conservation is emerging, providing a fresh dimension to the paradigm of sequence-structure-function relationship. The functional manifestation of the inter-relation between sequence conservation and flexibility of interface is exemplified in this review using proteinase-inhibitor protein complexes.
ناشر
Database: Elsevier - ScienceDirect (ساینس دایرکت)
Journal: Progress in Biophysics and Molecular Biology - Volume 116, Issues 2–3, November–December 2014, Pages 151-157
نویسندگان
, ,