کد مقاله کد نشریه سال انتشار مقاله انگلیسی نسخه تمام متن
8648155 1570434 2018 36 صفحه PDF دانلود رایگان
عنوان انگلیسی مقاله ISI
Mechanical variations in proteins with large-scale motions highlight the formation of structural locks
ترجمه فارسی عنوان
تغییرات مکانیکی در پروتئین ها با حرکت های گسترده ای، شکل گیری قفل های ساختاری را برجسته می کند
کلمات کلیدی
حرکت دامنه پروتئین، مکانیک پروتئین، شبیه سازی دانه درشت، مدل شبکه الاستیک
ترجمه چکیده
تابع پروتئین به همان اندازه در انعطاف پذیری به عنوان ساختار بستگی دارد و در موارد متعددی فعالیت بیولوژیکی پروتئین شامل انتقال است که بر روی ساختار و خواص مکانیکی آن تاثیر می گذارد. در اینجا، از یک رویکرد دانه درشت برای بررسی تاثیر تغییرات ساختاری در انعطاف پذیری پروتئین استفاده می کنیم. به طور خاص، ما تمرکز خود را بر روی پروتئین ارائه حرکت در مقیاس بزرگ است. ما نشان می دهیم که چگونه محاسبه ثابت نیروی جهت در جفت های باقی مانده، و بررسی تغییرات آنها در بستن پروتئین، می تواند منجر به تشخیص یک مجموعه محدودی از باقی مانده ها شود که یک قفل ساختاری در شکل گیری بسته پروتئینی ایجاد می کند. این قفل که متشکل از باقی مانده ها است که زنجیرهای جانبی آن به شدت در تعامل هستند، طبقه جدیدی از باقی مانده ها را که برای تثبیت ساختار بسته از عملکرد پروتئین مهم است، نشان می دهد و نمی توان با استفاده از ابزار پیشین مانند پروفایل های سختی محلی یا نقشه های تغییرات فاصله ، یا رویکردهای بیوانفورماتیک جایگزین، مانند نمرات هماهنگی.
موضوعات مرتبط
علوم زیستی و بیوفناوری بیوشیمی، ژنتیک و زیست شناسی مولکولی زیست شناسی مولکولی
پیش نمایش مقاله
تغییرات مکانیکی در پروتئین ها با حرکت های گسترده ای، شکل گیری قفل های ساختاری را برجسته می کند
چکیده انگلیسی
Protein function depends just as much on flexibility as on structure, and in numerous cases, a protein's biological activity involves transitions that will impact both its conformation and its mechanical properties. Here, we use a coarse-grain approach to investigate the impact of structural changes on protein flexibility. More particularly, we focus our study on proteins presenting large-scale motions. We show how calculating directional force constants within residue pairs, and investigating their variation upon protein closure, can lead to the detection of a limited set of residues that form a structural lock in the protein's closed conformation. This lock, which is composed of residues whose side-chains are tightly interacting, highlights a new class of residues that are important for protein function by stabilizing the closed structure, and that cannot be detected using earlier tools like local rigidity profiles or distance variations maps, or alternative bioinformatics approaches, such as coevolution scores.
ناشر
Database: Elsevier - ScienceDirect (ساینس دایرکت)
Journal: Journal of Structural Biology - Volume 203, Issue 3, September 2018, Pages 195-204
نویسندگان
,