A molecular orbital study of C-H···Cl- and N-H···Cl- hydrogen bonds. Inferences on selected metal complexes and on protein ClC Cl- channels

Les interactions de type liaison hydrogène X-H···Y- (X: C, N, O; Y: Cl) dans les systèmes contenant les composés 1,3-imidazole (IM), 1,3-pyrimidine (PYM), N-méthylacetamide (MAA), méthylammonium (MA), méthylamine (MAB), 1-hydroxy-4-méthylbenzène (HMB), N-méthylguanidinium (MGU), méthanol (MeOH) et, ont été explorées à l'aide des méthodes de fonctionnelle de densité (DFT) au niveau B3LYP et ab initio MP2, en utilisant le plus souvent les bases standards 6-31G** et 6-31+G**. Cette étude permet de comprendre les aspects structuraux des complexes Re/Ru-imidazole, Ru-pyrimidine et Ru-arene au moins et permet d'évaluer l'énergie de formation (électronique) des adduits, pour des espèces de type M(IM)N-H···Cl-, M(IM/PYM)C-H···Cl-, dont les limites supérieures en phase gazeuse sont d'environ -24 et -10 kcal. Les calculs sur les paramètres structuraux et d'énergie amènent à comprendre le mécanisme d'extrusion des anions Cl- dans certains canaux ClC chlorure des membranes protéiniques. L'énergie de formation de la liaison hydrogène des résidus sélectionnés d'acide aminé avec Cl- est de l'ordre de -106 à -15 kcal mol-1. En raison de la prédominance de liaisons peptide CONH dans tous les sytèmes protéiniques, la formation de la liaison hydrogène C(=O)-N-H···Cl (ΔEel ≈ -21 kcal), est souvent révélée dans les structures aux rayons X des adduits protéine clorure. Pour citer cet article : S. Defazio et al., C. R. Chimie 8 (2005).