کد مقاله | کد نشریه | سال انتشار | مقاله انگلیسی | نسخه تمام متن |
---|---|---|---|---|
10594849 | 981852 | 2014 | 5 صفحه PDF | دانلود رایگان |
عنوان انگلیسی مقاله ISI
Specific enrichment of nonribosomal peptide synthetase module by an affinity probe for adenylation domains
ترجمه فارسی عنوان
غلظت خاص غشاء ماژول پپتید سینتاتاز غیر بیروسیوم توسط یک پروب وابستگی به دامنه آدنیل شدن
دانلود مقاله + سفارش ترجمه
دانلود مقاله ISI انگلیسی
رایگان برای ایرانیان
کلمات کلیدی
موضوعات مرتبط
مهندسی و علوم پایه
شیمی
شیمی آلی
چکیده انگلیسی
We targeted the development of an affinity probe for adenylation (A) domains that can facilitate enrichment, identification, and quantification of A domain-containing modules in nonribosomal peptide synthetase (NRPS)-polyketide synthase (PKS) hybrids and NRPSs. A 5â²-O-sulfamoyladenosine (AMS) non-hydrolyzable analogue of adenosine monophosphate (AMP) has been reported as a scaffold for the design of inhibitors exhibiting tight binding of adenylation enzymes. Here we describe the application of an affinity probe for A domains. Our synthetic probe, a biotinylated l-Phe-AMS (l-Phe-AMS-biotin) specifically targets the A domains in NRPS modules that activates l-Phe to an aminoacyladenylate intermediate in both recombinant NRPS enzyme systems and whole proteomes.
ناشر
Database: Elsevier - ScienceDirect (ساینس دایرکت)
Journal: Bioorganic & Medicinal Chemistry Letters - Volume 24, Issue 3, 1 February 2014, Pages 865-869
Journal: Bioorganic & Medicinal Chemistry Letters - Volume 24, Issue 3, 1 February 2014, Pages 865-869
نویسندگان
Fumihiro Ishikawa, Hideaki Kakeya,