کد مقاله | کد نشریه | سال انتشار | مقاله انگلیسی | نسخه تمام متن |
---|---|---|---|---|
10835880 | 1066340 | 2012 | 7 صفحه PDF | دانلود رایگان |
عنوان انگلیسی مقاله ISI
Purification and characterization of a novel angiotensin-I converting enzyme (ACE) inhibitory peptide derived from enzymatic hydrolysate of grass carp protein
دانلود مقاله + سفارش ترجمه
دانلود مقاله ISI انگلیسی
رایگان برای ایرانیان
کلمات کلیدی
ACETFApTHHHLACE-inhibitory peptideInhibition patternphenylthiohydantoinAngiotensin-I Converting Enzyme - آنژیوتانسین I تبدیل آنزیمTrifluoroacetic acid - اسید TrifluoroaceticHippuric acid - اسید هیپوریکbed volume - حجم تختdegree of hydrolysis - درجه هیدرولیزPurification - پاکسازیReversed phase high performance liquid chromatography - کروماتوگرافی مایع با عملکرد بالا فاز برگشت پذیرhigh performance liquid chromatography - کروماتوگرافی مایع با کارایی بالاHPLC - کروماتوگرافی مایعی کارا
موضوعات مرتبط
علوم زیستی و بیوفناوری
بیوشیمی، ژنتیک و زیست شناسی مولکولی
زیست شیمی
پیش نمایش صفحه اول مقاله
چکیده انگلیسی
⺠The first report of food-derived Val-Ala-Pro (VAP) tripeptide. ⺠Excellent ACE-inhibitory activity of VAP (IC50 value of 0.00534 mg/mL). ⺠VAP is a competitive ACE inhibitor. ⺠VAP is stable against ACE and digestive enzymes. ⺠Purification of VAP from hydrolysate of grass carp protein was achieved.
ناشر
Database: Elsevier - ScienceDirect (ساینس دایرکت)
Journal: Peptides - Volume 33, Issue 1, January 2012, Pages 52-58
Journal: Peptides - Volume 33, Issue 1, January 2012, Pages 52-58
نویسندگان
Jiwang Chen, Yimei Wang, Qixin Zhong, Yongning Wu, Wenshui Xia,