کد مقاله | کد نشریه | سال انتشار | مقاله انگلیسی | نسخه تمام متن |
---|---|---|---|---|
10869872 | 1073976 | 2015 | 9 صفحه PDF | دانلود رایگان |
عنوان انگلیسی مقاله ISI
Biochemical identification of the catalytic residues of a glycoside hydrolase family 120 β-xylosidase, involved in xylooligosaccharide metabolisation by gut bacteria
دانلود مقاله + سفارش ترجمه
دانلود مقاله ISI انگلیسی
رایگان برای ایرانیان
کلمات کلیدی
β-XylosidaseXylooligosaccharides4-MU4-methylumbelliferone2-NPXOS2-Nitrophenol - 2-نیتروفنول4-Nitrophenol - 4-نیتروفنولSite-directed mutagenesis - mutagenesis مواجه با سایت4-NP - NP-4catalytic residue - بقای کاتالیزوریBifidobacterium adolescentis - بیفیدوباکتریومLeaving group - ترک گروهTransition state - حالت گذارRetaining mechanism - مکانیسم نگهداریglycoside hydrolase - گلیکوزید هیدرولاز
موضوعات مرتبط
علوم زیستی و بیوفناوری
علوم کشاورزی و بیولوژیک
دانش گیاه شناسی
پیش نمایش صفحه اول مقاله
![عکس صفحه اول مقاله: Biochemical identification of the catalytic residues of a glycoside hydrolase family 120 β-xylosidase, involved in xylooligosaccharide metabolisation by gut bacteria Biochemical identification of the catalytic residues of a glycoside hydrolase family 120 β-xylosidase, involved in xylooligosaccharide metabolisation by gut bacteria](/preview/png/10869872.png)
چکیده انگلیسی
The β-xylosidase B from Bifidobacterium adolescentis ATCC15703 belongs to the newly characterized family 120 of glycoside hydrolases. In order to investigate its catalytic mechanism, an extensive kinetic study of the wild-type enzyme and mutants targeting the three highly conserved residues Asp393, Glu416 and Glu364 was performed. NMR analysis of the xyloside hydrolysis products, the change of the reaction rate-limiting step for the Glu416 mutants, the pH dependency of E416A activity and its chemical rescue allowed to demonstrate that this GH120 enzyme uses a retaining mechanism of glycoside hydrolysis, Glu416 playing the role of acid/base catalyst and Asp393 that of nucleophile.
ناشر
Database: Elsevier - ScienceDirect (ساینس دایرکت)
Journal: FEBS Letters - Volume 589, Issue 20, Part B, 7 October 2015, Pages 3098-3106
Journal: FEBS Letters - Volume 589, Issue 20, Part B, 7 October 2015, Pages 3098-3106
نویسندگان
Davide A. Cecchini, Régis Fauré, Elisabeth Laville, Gabrielle Potocki-Veronese,