کد مقاله | کد نشریه | سال انتشار | مقاله انگلیسی | نسخه تمام متن |
---|---|---|---|---|
10870004 | 1073985 | 2015 | 6 صفحه PDF | دانلود رایگان |
عنوان انگلیسی مقاله ISI
Coupling of disulfide bond and distal histidine dissociation in human ferrous cytoglobin regulates ligand binding
ترجمه فارسی عنوان
پیوند دی سولفید و تفکیک هیستیدین دیستال در سیتوگوگلوبین آلفا انسان، اتصال لیگاند را تنظیم می کند
دانلود مقاله + سفارش ترجمه
دانلود مقاله ISI انگلیسی
رایگان برای ایرانیان
کلمات کلیدی
سیتوگلوبین، مونوکسید کربن، فلاولید فلش، آجری، دوهسته هیستیدین دیاستال، مونومر، دیمر، دی سولفید، سیستئین،
موضوعات مرتبط
علوم زیستی و بیوفناوری
علوم کشاورزی و بیولوژیک
دانش گیاه شناسی
چکیده انگلیسی
Earlier kinetics studies on cytoglobin did not assign functional properties to specific structural forms. Here, we used defined monomeric and dimeric forms and cysteine mutants to show that an intramolecular disulfide bond (C38-C83) alters the dissociation rate constant of the intrinsic histidine (H81) (â¼1000Â fold), thus controlling binding of extrinsic ligands. Through time-resolved spectra we have unequivocally assigned CO binding to hexa- and penta-coordinate forms and have made direct measurement of histidine rebinding following photolysis. We present a model that describes how the cysteine redox state of the monomer controls histidine dissociation rate constants and hence extrinsic ligand binding.
ناشر
Database: Elsevier - ScienceDirect (ساینس دایرکت)
Journal: FEBS Letters - Volume 589, Issue 4, 13 February 2015, Pages 507-512
Journal: FEBS Letters - Volume 589, Issue 4, 13 February 2015, Pages 507-512
نویسندگان
Penny Beckerson, Brandon J. Reeder, Michael T. Wilson,