کد مقاله | کد نشریه | سال انتشار | مقاله انگلیسی | نسخه تمام متن |
---|---|---|---|---|
10870022 | 1073987 | 2014 | 9 صفحه PDF | دانلود رایگان |
عنوان انگلیسی مقاله ISI
Crystal structure of phospholipase PA2-Vb, a protease-activated receptor agonist from the Trimeresurus stejnegeri snake venom
دانلود مقاله + سفارش ترجمه
دانلود مقاله ISI انگلیسی
رایگان برای ایرانیان
کلمات کلیدی
Acidic phospholipase A2PAR-1PLCβGPCRsRyRIP3R2-APBVSMCsPLA2PbPbG-protein coupled receptors - G-پروتئین گیرنده های متصل شدهCa2+ release - آزادی Ca2 +Sarcoplasmic reticulum - رتیکولوم سارکوپلاسمیکCrystal structure - ساختار کریستالیVascular smooth muscle cells - سلول های عضلانی صاف عروقیphospholipases A2 - فسفولیپاز A2Phospholipase Cβ - فسفولیپاز CβInositol 1,4,5-trisphosphate receptor - گیرنده inositol 1،4،5-trisphosphateIP3 receptor - گیرنده IP3Ryanodine receptor - گیرنده رایانودینProtease-activated receptor 1 - گیرنده پروتئاز فعال شده 1
موضوعات مرتبط
علوم زیستی و بیوفناوری
علوم کشاورزی و بیولوژیک
دانش گیاه شناسی
پیش نمایش صفحه اول مقاله
چکیده انگلیسی
Phospholipase A2 (PLA2) is an important component in snake venoms. Here, an acidic PLA2, designated PA2-Vb was isolated from the Trimeresurus stejnegeri snake venom. PA2-Vb acts on a protease-activated receptor (PAR-1) to evoke Ca2+ release through the inositol 1,4,5-trisphosphate receptor (IP3R) and induces mouse aorta contraction. PAR-1, phospholipase C and IP3R inhibitors suppressed PA2-Vb-induced aorta contraction. The crystal structure reveals that PA2-Vb has the typical fold of most snake venom PLA2. Several PEG molecules bond to a positively charged pocket. The finding offers a novel pharmacological basis of the structure for investigating the PAR-1 receptor and suggests potential applications for PA2-Vb in the vascular system.
ناشر
Database: Elsevier - ScienceDirect (ساینس دایرکت)
Journal: FEBS Letters - Volume 588, Issue 24, 20 December 2014, Pages 4604-4612
Journal: FEBS Letters - Volume 588, Issue 24, 20 December 2014, Pages 4604-4612
نویسندگان
Fuxing Zeng, Wenjuan Zhang, Nairui Xue, Maikun Teng, Xu Li, Bing Shen,