کد مقاله | کد نشریه | سال انتشار | مقاله انگلیسی | نسخه تمام متن |
---|---|---|---|---|
10870034 | 1073987 | 2014 | 7 صفحه PDF | دانلود رایگان |
عنوان انگلیسی مقاله ISI
Human ficolin-2 recognition versatility extended: An update on the binding of ficolin-2 to sulfated/phosphated carbohydrates
ترجمه فارسی عنوان
انعطاف پذیری شناختی فیکولین-2 انسانی افزایش یافته است: به روز رسانی در مورد اتصال فیکولین-2 به کربوهیدرات های سولفات شده / فسفاته
دانلود مقاله + سفارش ترجمه
دانلود مقاله ISI انگلیسی
رایگان برای ایرانیان
کلمات کلیدی
PChoSucrose octasulfateESRFFicolinFBGSOSGlcNAcBSA - BSADNA - DNA یا اسید دزوکسی ریبونوکلئیکbovine serum albumin - آلبومین سرم گاوRecognition - به رسمیت شناختنEuropean synchrotron radiation facility - تسهیلات تابش تندرستی اروپاFibrinogen-like domain - دامنه فیبریژن مانندCompetition - رقابتCrystal structure - ساختار کریستالیphosphocholine - فسفوسولینwild-type - نوع وحشیN-acetylglucosamine - نیتستیگلوکوزامینHeparin - هپارین polyethylene glycol - پلی اتیلن گلیکولPEG - پلیاتیلن گلیکول
موضوعات مرتبط
علوم زیستی و بیوفناوری
علوم کشاورزی و بیولوژیک
دانش گیاه شناسی
چکیده انگلیسی
Ficolin-2 has been reported to bind to DNA and heparin, but the mechanism involved has not been thoroughly investigated. X-ray studies of the ficolin-2 fibrinogen-like domain in complex with several new ligands now show that sulfate and phosphate groups are prone to bind to the S3 binding site of the protein. Composed of Arg132, Asp133, Thr136 and Lys221, the S3 site was previously shown to mainly bind N-acetyl groups. Furthermore, DNA and heparin compete for binding to ficolin-2. Mutagenesis studies reveal that Arg132, and to a lesser extent Asp133, are important for this binding property. The versatility of the S3 site in binding N-acetyl, sulfate and phosphate groups is discussed through comparisons with homologous fibrinogen-like recognition proteins.
ناشر
Database: Elsevier - ScienceDirect (ساینس دایرکت)
Journal: FEBS Letters - Volume 588, Issue 24, 20 December 2014, Pages 4694-4700
Journal: FEBS Letters - Volume 588, Issue 24, 20 December 2014, Pages 4694-4700
نویسندگان
Emmanuelle Laffly, Monique Lacroix, Lydie Martin, Emilie Vassal-Stermann, Nicole M. Thielens, Christine Gaboriaud,