کد مقاله | کد نشریه | سال انتشار | مقاله انگلیسی | نسخه تمام متن |
---|---|---|---|---|
10870107 | 1073990 | 2015 | 7 صفحه PDF | دانلود رایگان |
عنوان انگلیسی مقاله ISI
Mutational analyses of YqjA, a Tvp38/DedA protein of E. coli
دانلود مقاله + سفارش ترجمه
دانلود مقاله ISI انگلیسی
رایگان برای ایرانیان
کلمات کلیدی
موضوعات مرتبط
علوم زیستی و بیوفناوری
علوم کشاورزی و بیولوژیک
دانش گیاه شناسی
پیش نمایش صفحه اول مقاله

چکیده انگلیسی
Membrane proteins of the DedA/Tvp38 protein family are involved in membrane integrity and virulence of pathogenic organisms. However, the structure and exact function of any member of this large protein family are still unclear. In the present study we analyzed the functional and structural properties of a DedA homolog. Purified YqjA variants from Escherichia coli are detectable in different oligomeric states and specific homo-interaction of YqjA monomers in the membrane were confirmed by formation of a disulfide bond in the C-terminal transmembrane helix. Moreover, alanine scanning mutagenesis exhibited different interaction sites crucial for YqjA activity vs. dimer formation.
ناشر
Database: Elsevier - ScienceDirect (ساینس دایرکت)
Journal: FEBS Letters - Volume 589, Issue 7, 24 March 2015, Pages 842-848
Journal: FEBS Letters - Volume 589, Issue 7, 24 March 2015, Pages 842-848
نویسندگان
Rebecca Keller, Nicole Schleppi, Julia Weikum, Dirk Schneider,