کد مقاله | کد نشریه | سال انتشار | مقاله انگلیسی | نسخه تمام متن |
---|---|---|---|---|
10870164 | 1073992 | 2014 | 7 صفحه PDF | دانلود رایگان |
عنوان انگلیسی مقاله ISI
Mechanistic study of CMP-Neu5Ac hydrolysis by α2,3-sialyltransferase from Pasteurella dagmatis
دانلود مقاله + سفارش ترجمه
دانلود مقاله ISI انگلیسی
رایگان برای ایرانیان
موضوعات مرتبط
علوم زیستی و بیوفناوری
علوم کشاورزی و بیولوژیک
دانش گیاه شناسی
پیش نمایش صفحه اول مقاله
چکیده انگلیسی
Bacterial sialyltransferases of the glycosyltransferase family GT-80 exhibit pronounced hydrolase activity toward CMP-activated sialyl donor substrates. Using in situ proton NMR, we show that hydrolysis of CMP-Neu5Ac by Pasteurella dagmatis α2,3-sialyltransferase (PdST) occurs with axial-to-equatorial inversion of the configuration at the anomeric center to release the α-Neu5Ac product. We propose a catalytic reaction through a single displacement-like mechanism where water replaces the sugar substrate as a sialyl group acceptor. PdST variants having His284 in the active site replaced by Asn, Asp or Tyr showed up to 104-fold reduced activity, but catalyzed CMP-Neu5Ac hydrolysis with analogous inverting stereochemistry. The proposed catalytic role of His284 in the PdST hydrolase mechanism is to facilitate the departure of the CMP leaving group.
ناشر
Database: Elsevier - ScienceDirect (ساینس دایرکت)
Journal: FEBS Letters - Volume 588, Issue 17, 25 August 2014, Pages 2978-2984
Journal: FEBS Letters - Volume 588, Issue 17, 25 August 2014, Pages 2978-2984
نویسندگان
Katharina Schmölzer, Christiane Luley-Goedl, Tibor Czabany, Doris Ribitsch, Helmut Schwab, Hansjörg Weber, Bernd Nidetzky,