کد مقاله | کد نشریه | سال انتشار | مقاله انگلیسی | نسخه تمام متن |
---|---|---|---|---|
10870205 | 1073992 | 2014 | 7 صفحه PDF | دانلود رایگان |
عنوان انگلیسی مقاله ISI
Structural features of peptoid-peptide hybrids in lipid-water interfaces
دانلود مقاله + سفارش ترجمه
دانلود مقاله ISI انگلیسی
رایگان برای ایرانیان
کلمات کلیدی
AMPCCAHSQCDPCFMOCdiisopropylcarbodiimideDIPCDINLeuα-cyano-4-hydroxycinnamic acid - اسید α-سینو-4-هیدروکسی سدیمdodecyl phosphocholine - دودسیل فسفوژنولcorrelation spectroscopy - طیف سنجی همبستگیAntimicrobial peptide - پپتیدهای ضدمیکروبیCOSY - کثیفHigh pressure liquid chromatography - کروماتوگرافی مایع با فشار بالاHPLC - کروماتوگرافی مایعی کاراheteronuclear single quantum coherence - یکپارچگی کوانتومی تک هسته ای
موضوعات مرتبط
علوم زیستی و بیوفناوری
علوم کشاورزی و بیولوژیک
دانش گیاه شناسی
پیش نمایش صفحه اول مقاله

چکیده انگلیسی
The inclusion of peptoid monomers into antimicrobial peptides (AMPs) increases their proteolytic resistance, but introduces conformational flexibility (reduced hydrogen bonding ability and cis/trans isomerism). We here use NMR spectroscopy to answer how the insertion of a peptoid monomer influences the structure of a regular α-helical AMP upon interaction with a dodecyl phosphocholine (DPC) micelle. Insertion of [(2-methylpropyl)amino]acetic acid in maculatin-G15 shows that the structural change and conformational flexibility depends on the site of insertion. This is governed by the micelle interaction of the amphipathic helices flanking the peptoid monomer and the side chain properties of the peptoid and its preceding residue.
ناشر
Database: Elsevier - ScienceDirect (ساینس دایرکت)
Journal: FEBS Letters - Volume 588, Issue 17, 25 August 2014, Pages 3291-3297
Journal: FEBS Letters - Volume 588, Issue 17, 25 August 2014, Pages 3291-3297
نویسندگان
Lars Erik Uggerhøj, Jens K. Munk, Paul R. Hansen, Peter Güntert, Reinhard Wimmer,