کد مقاله | کد نشریه | سال انتشار | مقاله انگلیسی | نسخه تمام متن |
---|---|---|---|---|
10870338 | 1073998 | 2014 | 6 صفحه PDF | دانلود رایگان |
عنوان انگلیسی مقاله ISI
A cooperative jack model of random coil-to-elongation transition of the FH1 domain by profilin binding explains formin motor behavior in actin polymerization
دانلود مقاله + سفارش ترجمه
دانلود مقاله ISI انگلیسی
رایگان برای ایرانیان
کلمات کلیدی
موضوعات مرتبط
علوم زیستی و بیوفناوری
علوم کشاورزی و بیولوژیک
دانش گیاه شناسی
پیش نمایش صفحه اول مقاله
چکیده انگلیسی
Filopodia are essential for the development of neuronal growth cones, cell polarity and cell migration. Their protrusions are powered by the polymerization of actin filaments linked to the plasma membrane, catalyzed by formin proteins. The acceleration of polymerization depends on the number of profilin-actins binding with the formin-FH1 domain. Biophysical characterization of the disordered formin-FH1 domain remains a challenge. We analyzed the conformational distribution of the diaphanous-related formin mDia1-FH1 bound with one to six profilins. We found a coil-to-elongation transition in the FH1 domain. We propose a cooperative “jack” model for the Formin-Homology-1 (FH1) domain of formins stacked by profilin-actins.
ناشر
Database: Elsevier - ScienceDirect (ساینس دایرکت)
Journal: FEBS Letters - Volume 588, Issue 14, 27 June 2014, Pages 2288-2293
Journal: FEBS Letters - Volume 588, Issue 14, 27 June 2014, Pages 2288-2293
نویسندگان
Chen Zhao, Chengcheng Liu, Christopher W.V. Hogue, Boon Chuan Low,