کد مقاله | کد نشریه | سال انتشار | مقاله انگلیسی | نسخه تمام متن |
---|---|---|---|---|
10870441 | 1074001 | 2015 | 6 صفحه PDF | دانلود رایگان |
عنوان انگلیسی مقاله ISI
Glutamate 270 plays an essential role in K+-activation and domain closure of Thermus thermophilus isopropylmalate dehydrogenase
دانلود مقاله + سفارش ترجمه
دانلود مقاله ISI انگلیسی
رایگان برای ایرانیان
کلمات کلیدی
IPMMOPSThermus thermophilusSAXSIPMDHSite-directed mutagenesis - mutagenesis مواجه با سایتFluorescence resonance energy transfer - انتقال انرژی رزونانس FluorescenceFRET - انتقال انرژی رزونانسی فورسترIsopropylmalate dehydrogenase - ایزوپروپیل ملاث دهیدروژنازX-ray crystallography - بلورنگاری پرتو-ایکسsmall angle X-ray Scattering - پراکندگی اشعه ایکس زاویه کوچک
موضوعات مرتبط
علوم زیستی و بیوفناوری
علوم کشاورزی و بیولوژیک
دانش گیاه شناسی
پیش نمایش صفحه اول مقاله
چکیده انگلیسی
The mutant E270A of Thermus thermophilus 3-isopropylmalate dehydrogenase exhibits largely reduced (â¼1%) catalytic activity and negligible activation by K+ compared to the wild-type enzyme. A 3-4Â kcal/mol increase in the activation energy of the catalysed reaction upon this mutation could also be predicted by QM/MM calculations. In the X-ray structure of the E270A mutant a water molecule was observed to take the place of K+. SAXS and FRET experiments revealed the essential role of E270 in stabilisation of the active domain-closed conformation of the enzyme. In addition, E270 seems to position K+ into close proximity of the nicotinamide ring of NAD+ and the electron-withdrawing effect of K+ may help to polarise the aromatic ring in order to aid the hydride-transfer.
ناشر
Database: Elsevier - ScienceDirect (ساینس دایرکت)
Journal: FEBS Letters - Volume 589, Issue 2, 16 January 2015, Pages 240-245
Journal: FEBS Letters - Volume 589, Issue 2, 16 January 2015, Pages 240-245
نویسندگان
Ãva Gráczer, Anna Palló, Julianna Oláh, Tamás Szimler, Petr V. Konarev, Dmitri I. Svergun, Angelo Merli, Péter Závodszky, Manfred S. Weiss, Mária Vas,