کد مقاله | کد نشریه | سال انتشار | مقاله انگلیسی | نسخه تمام متن |
---|---|---|---|---|
10870464 | 1074002 | 2015 | 6 صفحه PDF | دانلود رایگان |
عنوان انگلیسی مقاله ISI
Purification and properties of recombinant Brassica napus diacylglycerol acyltransferase 1
دانلود مقاله + سفارش ترجمه
دانلود مقاله ISI انگلیسی
رایگان برای ایرانیان
کلمات کلیدی
DDMFPLCSECDPCn-dodecylphosphocholineBNADGATdiacylglycerol acyltransferase 1Brassica napusn-dodecyl-β-d-maltopyranoside - n-dodecyl-β-D-maltopyranosideSize-exclusion chromatography - اندازه گیری کروماتوگرافی حذف شدهTev - به توTriacylglycerol biosynthesis - بیوسنتز تیازیل گلیکولoilseed rape - تجاوز به علف های هرزMembrane protein purification - تصفیه پروتئین غشاءDiacylglycerol acyltransferase - دیسیللیسرول آکیلتانسفرازازfast protein liquid chromatography - سریع کروماتوگرافی مایع پروتئینTobacco etch virus - ویروس تنباکو اچ
موضوعات مرتبط
علوم زیستی و بیوفناوری
علوم کشاورزی و بیولوژیک
دانش گیاه شناسی
پیش نمایش صفحه اول مقاله
چکیده انگلیسی
Diacylglycerol acyltransferase 1 (DGAT1) catalyzes the final step in the acyl-CoA-dependent triacylglycerol biosynthesis. Although the first DGAT1 gene was identified many years ago and the encoded enzyme catalyzes a key step in lipid biosynthesis, no detailed structure-function information is available on the enzyme due to difficulties associated with its purification. This study describes the purification of recombinant Brassica napus DGAT1 (BnaC.DGAT1.a) in active form through solubilization in n-dodecyl-β-d-maltopyranoside, cobalt affinity chromatography, and size-exclusion chromatography. Different BnaC.DGAT1.a oligomers in detergent micelles were resolved during the size-exclusion process. BnaC.DGAT1.a was purified 126-fold over the solubilized fraction and exhibited a specific activity of 26 nmol TAG/min/mg protein. The purified enzyme exhibited substrate preference for α-linolenoyl-CoA > oleoyl-CoA = palmitoyl-CoA > linoleoyl-CoA > stearoyl-CoA.
ناشر
Database: Elsevier - ScienceDirect (ساینس دایرکت)
Journal: FEBS Letters - Volume 589, Issue 6, 12 March 2015, Pages 773-778
Journal: FEBS Letters - Volume 589, Issue 6, 12 March 2015, Pages 773-778
نویسندگان
Kristian Mark P. Caldo, Michael S. Greer, Guanqun Chen, M. Joanne Lemieux, Randall J. Weselake,