کد مقاله | کد نشریه | سال انتشار | مقاله انگلیسی | نسخه تمام متن |
---|---|---|---|---|
10870483 | 1074008 | 2014 | 6 صفحه PDF | دانلود رایگان |
عنوان انگلیسی مقاله ISI
Hot spots in apolipoprotein A-II misfolding and amyloidosis in mice and men
دانلود مقاله + سفارش ترجمه
دانلود مقاله ISI انگلیسی
رایگان برای ایرانیان
کلمات کلیدی
موضوعات مرتبط
علوم زیستی و بیوفناوری
علوم کشاورزی و بیولوژیک
دانش گیاه شناسی
پیش نمایش صفحه اول مقاله
چکیده انگلیسی
ApoA-II is the second-major protein of high-density lipoproteins. C-terminal extension in human apoA-II or point substitutions in murine apoA-II cause amyloidosis. The molecular mechanism of apolipoprotein misfolding, from the native predominantly α-helical conformation to cross-β-sheet in amyloid, is unknown. We used 12 sequence-based prediction algorithms to identify two ten-residue segments in apoA-II that probably initiate β-aggregation. Previous studies of apoA-II fragments experimentally verify this prediction. Together, experimental and bioinformatics studies explain why the C-terminal extension in human apoA-II causes amyloidosis and why, unlike murine apoA-II, human apoA-II normally does not cause amyloidosis despite its unusually high sequence propensity for β-aggregation.
ناشر
Database: Elsevier - ScienceDirect (ساینس دایرکت)
Journal: FEBS Letters - Volume 588, Issue 6, 18 March 2014, Pages 845-850
Journal: FEBS Letters - Volume 588, Issue 6, 18 March 2014, Pages 845-850
نویسندگان
Olga Gursky,