کد مقاله | کد نشریه | سال انتشار | مقاله انگلیسی | نسخه تمام متن |
---|---|---|---|---|
10870507 | 1074008 | 2014 | 6 صفحه PDF | دانلود رایگان |
عنوان انگلیسی مقاله ISI
The crystal structure of the amidohydrolase VinJ shows a unique hydrophobic tunnel for its interaction with polyketide substrates
دانلود مقاله + سفارش ترجمه
دانلود مقاله ISI انگلیسی
رایگان برای ایرانیان
کلمات کلیدی
PNAACPPAPr.m.s.d.p-Nitroanilide - p-nitroanilideAmidohydrolase - آمیدوهیدرولازBiosynthesis - بیوسنتزCrystal structure - ساختار کریستالیroot mean square deviation - میانگین انحراف مربع ریشهacyl carrier protein - پروتئین حامل آکیلProlyl aminopeptidase - پرولیل آمینوپپتیدازProline iminopeptidase - پرولین ایمین پپتیدازPiP - پیپ
موضوعات مرتبط
علوم زیستی و بیوفناوری
علوم کشاورزی و بیولوژیک
دانش گیاه شناسی
پیش نمایش صفحه اول مقاله
چکیده انگلیسی
VinJ is an amidohydrolase belonging to the serine peptidase family that catalyzes the hydrolysis of the terminal aminoacyl moiety of a polyketide intermediate during the biosynthesis of vicenistatin. Herein, we report the crystal structure of VinJ. VinJ possesses a unique hydrophobic tunnel for the recognition of the polyketide chain moiety of its substrate in the cap domain. Taken together with the results of phylogenetic analysis, our results suggest that VinJ represents a new amidohydrolase family that is different from the known α/β hydrolase type serine peptidases.
ناشر
Database: Elsevier - ScienceDirect (ساینس دایرکت)
Journal: FEBS Letters - Volume 588, Issue 6, 18 March 2014, Pages 995-1000
Journal: FEBS Letters - Volume 588, Issue 6, 18 March 2014, Pages 995-1000
نویسندگان
Yuji Shinohara, Akimasa Miyanaga, Fumitaka Kudo, Tadashi Eguchi,