کد مقاله | کد نشریه | سال انتشار | مقاله انگلیسی | نسخه تمام متن |
---|---|---|---|---|
10870558 | 1074010 | 2014 | 5 صفحه PDF | دانلود رایگان |
عنوان انگلیسی مقاله ISI
Steady-state kinetic mechanism of LodA, a novel cysteine tryptophylquinone-dependent oxidase
دانلود مقاله + سفارش ترجمه
دانلود مقاله ISI انگلیسی
رایگان برای ایرانیان
کلمات کلیدی
موضوعات مرتبط
علوم زیستی و بیوفناوری
علوم کشاورزی و بیولوژیک
دانش گیاه شناسی
پیش نمایش صفحه اول مقاله
چکیده انگلیسی
LodA is a novel lysine-ε-oxidase which possesses a cysteine tryptophylquinone cofactor. It is the first tryptophylquinone enzyme known to function as an oxidase. A steady-state kinetic analysis shows that LodA obeys a ping-pong kinetic mechanism with values of kcat of 0.22 ± 0.04 sâ1, Klysine of 3.2 ± 0.5 μM and KO2 of 37.2 ± 6.1 μM. The kcat exhibited a pH optimum at 7.5 while kcat/Klysine peaked at 7.0 and remained constant to pH 8.5. Alternative electron acceptors could not effectively substitute for O2 in the reaction. A mechanism for the reductive half reaction of LodA is proposed that is consistent with the ping-pong kinetics.
ناشر
Database: Elsevier - ScienceDirect (ساینس دایرکت)
Journal: FEBS Letters - Volume 588, Issue 5, 3 March 2014, Pages 752-756
Journal: FEBS Letters - Volume 588, Issue 5, 3 March 2014, Pages 752-756
نویسندگان
Esha Sehanobish, Sooim Shin, Antonio Sanchez-Amat, Victor L. Davidson,