کد مقاله | کد نشریه | سال انتشار | مقاله انگلیسی | نسخه تمام متن |
---|---|---|---|---|
10870811 | 1074021 | 2013 | 7 صفحه PDF | دانلود رایگان |
عنوان انگلیسی مقاله ISI
The X-ray crystal structure of APR-B, an atypical adenosine 5â²-phosphosulfate reductase from Physcomitrella patens
دانلود مقاله + سفارش ترجمه
دانلود مقاله ISI انگلیسی
رایگان برای ایرانیان
کلمات کلیدی
DLSASUAPS reductase3′-phosphoadenosine-5′-phosphosulfate - 3'-فسفودوژنسی-5'-فسفسولفاتAPs - AP هاPAPs - PAP هاadenosine-5′-phosphosulfate - آدنوزین 5'-فسفسولفاتApr - آوریلSulfate assimilation - جذب سولفاتX-ray structure - ساختار اشعه ایکسasymmetric unit - واحد نامتقارنPhyscomitrella patens - پانسمان PhyscomitrellaDynamic Light Scattering - پراکندگی نور دینامیکی
موضوعات مرتبط
علوم زیستی و بیوفناوری
علوم کشاورزی و بیولوژیک
دانش گیاه شناسی
پیش نمایش صفحه اول مقاله
چکیده انگلیسی
Sulfonucleotide reductases catalyse the first reductive step of sulfate assimilation. Their substrate specificities generally correlate with the requirement for a [Fe4S4] cluster, where adenosine 5â²-phosphosulfate (APS) reductases possess a cluster and 3â²-phosphoadenosine 5â²-phosphosulfate reductases do not. The exception is the APR-B isoform of APS reductase from the moss Physcomitrella patens, which lacks a cluster. The crystal structure of APR-B, the first for a plant sulfonucleotide reductase, is consistent with a preference for APS. Structural conservation with bacterial APS reductase rules out a structural role for the cluster, but supports the contention that it enhances the activity of conventional APS reductases.
ناشر
Database: Elsevier - ScienceDirect (ساینس دایرکت)
Journal: FEBS Letters - Volume 587, Issue 22, 15 November 2013, Pages 3626-3632
Journal: FEBS Letters - Volume 587, Issue 22, 15 November 2013, Pages 3626-3632
نویسندگان
Clare E.M. Stevenson, Richard K. Hughes, Michael T. McManus, David M. Lawson, Stanislav Kopriva,