کد مقاله | کد نشریه | سال انتشار | مقاله انگلیسی | نسخه تمام متن |
---|---|---|---|---|
10870820 | 1074021 | 2013 | 5 صفحه PDF | دانلود رایگان |
عنوان انگلیسی مقاله ISI
NMR localization of the O-mycoloylation on PorH, a channel forming peptide from Corynebacterium glutamicum
دانلود مقاله + سفارش ترجمه
دانلود مقاله ISI انگلیسی
رایگان برای ایرانیان
کلمات کلیدی
موضوعات مرتبط
علوم زیستی و بیوفناوری
علوم کشاورزی و بیولوژیک
دانش گیاه شناسی
پیش نمایش صفحه اول مقاله
چکیده انگلیسی
PorH and PorA are two small peptides that, in complex, form a voltage-dependent ion channel in the outer membrane of Corynebacterium glutamicum. Specific post-translational modifications on PorA and PorH are required for the formation of a functional ion channel. The assignment of PorH proton NMR chemical shifts in DMSO, allowed identifying unambiguously the exact position of the PorH O-mycoloylation on Ser 56 side chain. This was further confirmed by site directed mutagenesis and mass spectrometry. Together with the previously published localization of PorA mycoloylation, this provides the complete primary structure characterization of this outer membrane porin.
ناشر
Database: Elsevier - ScienceDirect (ساینس دایرکت)
Journal: FEBS Letters - Volume 587, Issue 22, 15 November 2013, Pages 3687-3691
Journal: FEBS Letters - Volume 587, Issue 22, 15 November 2013, Pages 3687-3691
نویسندگان
Parthasarathi Rath, Olivier Saurel, Maryelle Tropis, Mamadou Daffé, Pascal Demange, Alain Milon,