کد مقاله | کد نشریه | سال انتشار | مقاله انگلیسی | نسخه تمام متن |
---|---|---|---|---|
10871140 | 1074038 | 2013 | 6 صفحه PDF | دانلود رایگان |
عنوان انگلیسی مقاله ISI
A regulatory domain controls the transport activity of a twin-arginine signal peptide
ترجمه فارسی عنوان
یک دامنه نظارتی، فعالیت حمل و نقل پپتید سیگنال دوقلوهای آرژنین را کنترل می کند
دانلود مقاله + سفارش ترجمه
دانلود مقاله ISI انگلیسی
رایگان برای ایرانیان
کلمات کلیدی
موضوعات مرتبط
علوم زیستی و بیوفناوری
علوم کشاورزی و بیولوژیک
دانش گیاه شناسی
چکیده انگلیسی
The twin-arginine translocation (Tat) pathway is used by bacteria for the transmembrane transport of folded proteins. Proteins are targeted to the Tat translocase by signal peptides that have common tripartite structures consisting of polar n-regions, hydrophobic h-regions, and polar c-regions. In this work, the signal peptide of [NiFe] hydrogenase-1 from Escherichia coli has been studied. The hydrogenase-1 signal peptide contains an extended n-region that has a conserved primary structure. Genetic and biochemical approaches reveal that the signal peptide n-region is essential for hydrogenase assembly and acts as a regulatory domain controlling transport activity of the signal peptide.
ناشر
Database: Elsevier - ScienceDirect (ساینس دایرکت)
Journal: FEBS Letters - Volume 587, Issue 20, 11 October 2013, Pages 3365-3370
Journal: FEBS Letters - Volume 587, Issue 20, 11 October 2013, Pages 3365-3370
نویسندگان
Lisa Bowman, Tracy Palmer, Frank Sargent,