کد مقاله | کد نشریه | سال انتشار | مقاله انگلیسی | نسخه تمام متن |
---|---|---|---|---|
10871185 | 1074041 | 2013 | 6 صفحه PDF | دانلود رایگان |
عنوان انگلیسی مقاله ISI
Membrane bound α-synuclein is fully embedded in the lipid bilayer while segments with higher flexibility remain
دانلود مقاله + سفارش ترجمه
دانلود مقاله ISI انگلیسی
رایگان برای ایرانیان
کلمات کلیدی
موضوعات مرتبط
علوم زیستی و بیوفناوری
علوم کشاورزی و بیولوژیک
دانش گیاه شناسی
پیش نمایش صفحه اول مقاله
چکیده انگلیسی
Cellular pathways involving α-synuclein (αS) seem to be causative for development of Parkinson's disease. Interactions between αS and lipid membranes appear to be important for the physiological function of the protein and influence the pathological aggregation of αS leading to the formation of amyloid plaques. Upon membrane binding the unstructured αS folds into amphipathic helices. In our work we characterized the penetration depth and probed the local environment of Trp-residues introduced along the αS sequence. We could show that while the entire helix is well embedded in the lipid bilayer, segments with a shallower penetration and supposable higher flexibility exist.
ناشر
Database: Elsevier - ScienceDirect (ساینس دایرکت)
Journal: FEBS Letters - Volume 587, Issue 16, 19 August 2013, Pages 2572-2577
Journal: FEBS Letters - Volume 587, Issue 16, 19 August 2013, Pages 2572-2577
نویسندگان
Jonas Wietek, Ivan Haralampiev, Aouefa Amoussouvi, Andreas Herrmann, Martin Stöckl,