کد مقاله | کد نشریه | سال انتشار | مقاله انگلیسی | نسخه تمام متن |
---|---|---|---|---|
10871547 | 1074058 | 2012 | 4 صفحه PDF | دانلود رایگان |
عنوان انگلیسی مقاله ISI
Comparing the temperature dependence of FMN to heme electron transfer in full length and truncated inducible nitric oxide synthase proteins
دانلود مقاله + سفارش ترجمه
دانلود مقاله ISI انگلیسی
رایگان برای ایرانیان
کلمات کلیدی
iNOS5-deazariboflavinIET(6R)-5,6,7,8-TetrahydrobiopterinIntraprotein electron transferH4BKETnNOSeNOSNOSDRFflavin adenine dinucleotideneuronal NOS - NOS عصبیinducible NOS - NOS قابل القاییelectron transfer - انتقال الکترونendothelial NOS - اندوتلیال NOSFAD - بدCAM - ساخت به کمک کامپیوترLaser flash photolysis - فتولیز لیزر فلشNitric oxide - نیتریک اکسیدnitric oxide synthase - نیتریک اکسید سنتازTemperature dependence - وابستگی دماCalmodulin - کالمودولین
موضوعات مرتبط
علوم زیستی و بیوفناوری
علوم کشاورزی و بیولوژیک
دانش گیاه شناسی
پیش نمایش صفحه اول مقاله
چکیده انگلیسی
⺠The FMN-heme IET kinetics in full length and truncated oxygenase/FMN construct iNOS proteins were determined at 283-304 K. ⺠This is the first study of temperature dependence of the NOS IET kinetics. ⺠Eyring equation was used to analyze the temperature dependence data. ⺠The magnitude of activation entropy for the IET in the oxygenase/FMN construct is only one-fifth of that for the holoenzyme. ⺠The results indicate that the FMN domain in the holoenzyme needs to sample more conformations before the IET takes place.
ناشر
Database: Elsevier - ScienceDirect (ساینس دایرکت)
Journal: FEBS Letters - Volume 586, Issue 2, 20 January 2012, Pages 159-162
Journal: FEBS Letters - Volume 586, Issue 2, 20 January 2012, Pages 159-162
نویسندگان
Wenbing Li, Li Chen, Weihong Fan, Changjian Feng,