کد مقاله | کد نشریه | سال انتشار | مقاله انگلیسی | نسخه تمام متن |
---|---|---|---|---|
10871688 | 1074068 | 2011 | 6 صفحه PDF | دانلود رایگان |
عنوان انگلیسی مقاله ISI
Essential role of the metal-ion in the IPM-assisted domain closure of 3-isopropylmalate dehydrogenase
دانلود مقاله + سفارش ترجمه
دانلود مقاله ISI انگلیسی
رایگان برای ایرانیان
کلمات کلیدی
IPMThermus thermophilus3-isopropylmalate dehydrogenaseSAXSNbs2IPMDHEDTA - اتیلن دی آمین تترا استیک اسید ethylene diamine tetraacetic acid - اتیلن دیامین تتراستیک اسیدEscherichia coli - اشریشیا کُلیFluorescence resonance energy transfer - انتقال انرژی رزونانس FluorescenceFRET - انتقال انرژی رزونانسی فورسترDomain movement - جنبش دامنهSmall-angle - زاویه کوچکX-ray scattering - پراکندگی اشعه ایکسsmall angle X-ray Scattering - پراکندگی اشعه ایکس زاویه کوچک
موضوعات مرتبط
علوم زیستی و بیوفناوری
علوم کشاورزی و بیولوژیک
دانش گیاه شناسی
پیش نمایش صفحه اول مقاله

چکیده انگلیسی
⺠The role of the metal-ion in the catalytic domain closure of IPMDH has been investigated. ⺠SAXS studies of the Thermus thermophilus enzyme showed no domain closure without the metal. ⺠Only the metal-IPM complex is efficient in stabilizing the native E. coli enzyme conformation. ⺠FRET studies with both IPMDHs confirm the importance of the metal. ⺠A possible atomic level explanation of the metal-effect is given.
ناشر
Database: Elsevier - ScienceDirect (ساینس دایرکت)
Journal: FEBS Letters - Volume 585, Issue 20, 20 October 2011, Pages 3297-3302
Journal: FEBS Letters - Volume 585, Issue 20, 20 October 2011, Pages 3297-3302
نویسندگان
Ãva Gráczer, Peter V. Konarev, Tamás Szimler, András Bacsó, Adrienn Bodonyi, Dmitri I. Svergun, Péter Závodszky, Mária Vas,