کد مقاله | کد نشریه | سال انتشار | مقاله انگلیسی | نسخه تمام متن |
---|---|---|---|---|
10872254 | 1074111 | 2010 | 7 صفحه PDF | دانلود رایگان |
عنوان انگلیسی مقاله ISI
Inactivation of Ca2+/calmodulin-dependent protein kinase I by S-glutathionylation of the active-site cysteine residue
دانلود مقاله + سفارش ترجمه
دانلود مقاله ISI انگلیسی
رایگان برای ایرانیان
کلمات کلیدی
DTTGSHCaMKCaMKKS-glutathionylationProtein S-glutathionylationPSSGCa2+/calmodulin-dependent protein kinase kinaseCalmodulin-dependent protein kinase Idithiothreitol - دیتیوتریتولCAM - ساخت به کمک کامپیوترRedox regulation - مقررات RedoxCa2+/calmodulin-dependent protein kinase - پروتئین کیناز وابسته به کلسیم و پتاسیم Ca2 + /Calmodulin - کالمودولینGlutathione - گلوتاتیونGlutaredoxin - گلوتاراکسین
موضوعات مرتبط
علوم زیستی و بیوفناوری
علوم کشاورزی و بیولوژیک
دانش گیاه شناسی
پیش نمایش صفحه اول مقاله

چکیده انگلیسی
We show that Ca2+/calmodulin(CaM)-dependent protein kinase I (CaMKI) is directly inhibited by its S-glutathionylation at the Cys179. In vitro studies demonstrated that treatment of CaMKI with diamide and glutathione results in inactivation of the enzyme, with a concomitant S-glutathionylation of CaMKI at Cys179 detected by mass spectrometry. Mutagenesis studies confirmed that S-glutathionylation of Cys179 is both necessary and sufficient for the inhibition of CaMKI by diamide and glutathione. In transfected cells expressing CaMKI, treatment with diamide caused a reversible decrease in CaMKI activity. Cells expressing mutant CaMKI (179CV) proved resistant in this regard. Thus, our results indicate that the reversible regulation of CaMKI via its modification at Cys179 is an important mechanism in processing calcium signal transduction in cells.
ناشر
Database: Elsevier - ScienceDirect (ساینس دایرکت)
Journal: FEBS Letters - Volume 584, Issue 11, 3 June 2010, Pages 2478-2484
Journal: FEBS Letters - Volume 584, Issue 11, 3 June 2010, Pages 2478-2484
نویسندگان
Toshie Kambe, Tao Song, Tsuyoshi Takata, Naoya Hatano, Yoshiaki Miyamoto, Naohito Nozaki, Yasuhito Naito, Hiroshi Tokumitsu, Yasuo Watanabe,