کد مقاله | کد نشریه | سال انتشار | مقاله انگلیسی | نسخه تمام متن |
---|---|---|---|---|
10872477 | 1074148 | 2009 | 7 صفحه PDF | دانلود رایگان |
عنوان انگلیسی مقاله ISI
Glimpses of the molecular mechanisms of β2-microglobulin fibril formation in vitro: Aggregation on a complex energy landscape
دانلود مقاله + سفارش ترجمه
دانلود مقاله ISI انگلیسی
رایگان برای ایرانیان
کلمات کلیدی
SECnuclear magnetic resonance - رزونانس مغناطیسی هستهایDRA - DRAGβ2-microglobulin - β2-میکروگلوبولینdialysis-related amyloidosis - آمیلوئیدوز وابسته به دیالیزNMR - تشدید مغناطیسی هستهای Structure - ساختار یا سازهAmyloid fibrils - فیبریل آمیلوئیدMechanisms - مکانیسم هاSize exclusion chromatography - کروماتوگرافی اندازهای طردی
موضوعات مرتبط
علوم زیستی و بیوفناوری
علوم کشاورزی و بیولوژیک
دانش گیاه شناسی
پیش نمایش صفحه اول مقاله
چکیده انگلیسی
β2-microglobulin (β2m) is a 99-residue protein that aggregates to form amyloid fibrils in dialysis-related amyloidosis. The protein provides a powerful model for exploration of the structural molecular mechanisms of fibril formation from a full-length protein in vitro. Fibrils have been assembled from β2m under both low pH conditions, where the precursor is disordered, and at neutral pH where the protein is initially natively folded. Here we discuss the roles of sequence and structure in amyloid formation, the current understanding of the structural mechanisms of the early stages of aggregation of β2m at both low and neutral pH, and the common and distinct features of these assembly pathways.
ناشر
Database: Elsevier - ScienceDirect (ساینس دایرکت)
Journal: FEBS Letters - Volume 583, Issue 16, 20 August 2009, Pages 2623-2629
Journal: FEBS Letters - Volume 583, Issue 16, 20 August 2009, Pages 2623-2629
نویسندگان
Geoffrey W. Platt, Sheena E. Radford,