کد مقاله | کد نشریه | سال انتشار | مقاله انگلیسی | نسخه تمام متن |
---|---|---|---|---|
10873666 | 1074283 | 2005 | 6 صفحه PDF | دانلود رایگان |
عنوان انگلیسی مقاله ISI
1.15Â Ã
Crystal structure of the X. tropicalis Spred1 EVH1 domain suggests a fourth distinct peptide-binding mechanism within the EVH1 family
دانلود مقاله + سفارش ترجمه
دانلود مقاله ISI انگلیسی
رایگان برای ایرانیان
کلمات کلیدی
WASPEVH1RTKVASPKBDRanBPMAPK - MAPKSprouty - اسطوره ایVasodilator-stimulated phosphoprotein - فسفوپروتئین تحریک شده با واسوادولاتورPleckstrin Homology - همخوانی PleckstrinRan binding protein - پروتئین اتصال دهندهWiskott–Aldrich syndrome protein - پروتئین سندرم Wiskott-Aldrichmitogen activated protein kinase - پروتئین کیناز فعال Mitogen فعال استSpred - گسترشReceptor Tyrosine Kinase - گیرنده تیروزین کیناز
موضوعات مرتبط
علوم زیستی و بیوفناوری
علوم کشاورزی و بیولوژیک
دانش گیاه شناسی
پیش نمایش صفحه اول مقاله
چکیده انگلیسی
The recently described Spred protein family has been implicated in the modulation of receptor tyrosine kinase signalling. We report the crystal structure of the Enabled/vasodilator-stimulated phosphoprotein homology-1 (EVH1) domain from Xenopus tropicalis Spred1, solved to 1.15Â Ã
resolution. This structure confirms that the Spred EVH1 adopts the pleckstrin-homology fold, with a similar secondary structure to Enabled. A translation of one of the peptide-binding groove β-strands narrows this groove, whilst one end of the groove shows structural flexibility. We propose that Spred1 will bind peptides that are less proline-rich than other EVH1 domains, with conformational changes indicating an induced fit.
ناشر
Database: Elsevier - ScienceDirect (ساینس دایرکت)
Journal: FEBS Letters - Volume 579, Issue 5, 14 February 2005, Pages 1161-1166
Journal: FEBS Letters - Volume 579, Issue 5, 14 February 2005, Pages 1161-1166
نویسندگان
Nicholas J. Harmer, Jeremy M. Sivak, Enrique Amaya, Tom L. Blundell,