کد مقاله | کد نشریه | سال انتشار | مقاله انگلیسی | نسخه تمام متن |
---|---|---|---|---|
1987322 | 1540298 | 2009 | 6 صفحه PDF | دانلود رایگان |
عنوان انگلیسی مقاله ISI
Interaction of chaperone α-crystallin with unfolded state of α-amylase: Implications for reconstitution of the active enzyme
دانلود مقاله + سفارش ترجمه
دانلود مقاله ISI انگلیسی
رایگان برای ایرانیان
کلمات کلیدی
موضوعات مرتبط
علوم زیستی و بیوفناوری
بیوشیمی، ژنتیک و زیست شناسی مولکولی
زیست شیمی
پیش نمایش صفحه اول مقاله

چکیده انگلیسی
α-Crystallin is reported to act like molecular chaperone by suppressing the aggregation of damaged crystallins in eye lens. In this work, it is shown that α-crystallin increases the reactivation of guanidine hydrochloride (GdnHCl)-denatured α-amylase from porcine pancreas. 8-Anilinonaphthalene-sulphonate (ANS) binding studies reveal the involvement of hydrophobic interactions in the formation of the complex of α-crystallin and α-amylase. On the basis of our fluorescence spectroscopic and gel-filtration results, we propose that α-crystallin blocks the unfavorable pathways that lead to irreversible denaturation of α-amylase and keep it in folding-competent intermediate state.
ناشر
Database: Elsevier - ScienceDirect (ساینس دایرکت)
Journal: International Journal of Biological Macromolecules - Volume 45, Issue 5, 1 December 2009, Pages 493–498
Journal: International Journal of Biological Macromolecules - Volume 45, Issue 5, 1 December 2009, Pages 493–498
نویسندگان
Ajit Kumar, Suren Singh,