کد مقاله | کد نشریه | سال انتشار | مقاله انگلیسی | نسخه تمام متن |
---|---|---|---|---|
2047500 | 1073984 | 2015 | 6 صفحه PDF | دانلود رایگان |
عنوان انگلیسی مقاله ISI
Binding of PDZ domains to the carboxy terminus of inducible nitric oxide synthase boosts electron transfer and NO synthesis
دانلود مقاله + سفارش ترجمه
دانلود مقاله ISI انگلیسی
رایگان برای ایرانیان
موضوعات مرتبط
علوم زیستی و بیوفناوری
علوم کشاورزی و بیولوژیک
دانش گیاه شناسی
پیش نمایش صفحه اول مقاله

چکیده انگلیسی
iNOS lacks any phosphorylatable residue at its C-terminus despite displaying a 25-residue extension known to block electron transfer and activity. We report that C-terminal deletions of iNOS increased the cytochrome c reduction rate. Moreover, the interaction of the iNOS C-terminus with the PDZ domains of EBP50 or CAP70 resulted not only in augmented reductase activity and greater NO synthesis but also anticipated the formation of the air-stable semiquinone generated after NADPH addition. Hence, the C-terminus of iNOS regulates the activity of the enzyme, albeit, unlike nNOS and eNOS, displacement of the autoinhibitory element occurs upon binding to proteins with PDZ domains.
ناشر
Database: Elsevier - ScienceDirect (ساینس دایرکت)
Journal: FEBS Letters - Volume 589, Issue 17, 4 August 2015, Pages 2207-2212
Journal: FEBS Letters - Volume 589, Issue 17, 4 August 2015, Pages 2207-2212
نویسندگان
Clara Aicart-Ramos, Ignacio RodrÃguez-Crespo,