کد مقاله | کد نشریه | سال انتشار | مقاله انگلیسی | نسخه تمام متن |
---|---|---|---|---|
2048196 | 1074069 | 2010 | 6 صفحه PDF | دانلود رایگان |
عنوان انگلیسی مقاله ISI
Structure of the GTPase and GDI domains of FeoB, the ferrous iron transporter of Legionella pneumophila
دانلود مقاله + سفارش ترجمه
دانلود مقاله ISI انگلیسی
رایگان برای ایرانیان
کلمات کلیدی
موضوعات مرتبط
علوم زیستی و بیوفناوری
علوم کشاورزی و بیولوژیک
دانش گیاه شناسی
پیش نمایش صفحه اول مقاله
چکیده انگلیسی
Prokaryotic pathogens have developed specialized mechanisms for efficient uptake of ferrous iron (Fe2+) from the host. In Legionella pneumophila, the causative agent of Legionnaires’ disease, the transmembrane GTPase FeoB plays a key role in Fe2+ acquisition and virulence. FeoB consists of a membrane-embedded core and an N-terminal, cytosolic region (NFeoB). Here, we report the crystal structure of NFeoB from L. pneumophila, revealing a monomeric protein comprising two separate domains with GTPase and guanine-nucleotide dissociation inhibitor (GDI) functions. The GDI domain displays a novel fold, whereas the overall structure of the GTPase domain resembles that of known G domains but is in the rarely observed nucleotide-free state.
ناشر
Database: Elsevier - ScienceDirect (ساینس دایرکت)
Journal: FEBS Letters - Volume 584, Issue 4, 19 February 2010, Pages 733–738
Journal: FEBS Letters - Volume 584, Issue 4, 19 February 2010, Pages 733–738
نویسندگان
Nele Petermann, Guido Hansen, Christian L. Schmidt, Rolf Hilgenfeld,