کد مقاله | کد نشریه | سال انتشار | مقاله انگلیسی | نسخه تمام متن |
---|---|---|---|---|
2048568 | 1074084 | 2009 | 5 صفحه PDF | دانلود رایگان |
عنوان انگلیسی مقاله ISI
Nucleotide dependent cysteine reactivity of hGBP1 uncovers a domain movement during GTP hydrolysis
دانلود مقاله + سفارش ترجمه
دانلود مقاله ISI انگلیسی
رایگان برای ایرانیان
کلمات کلیدی
موضوعات مرتبط
علوم زیستی و بیوفناوری
علوم کشاورزی و بیولوژیک
دانش گیاه شناسی
پیش نمایش صفحه اول مقاله
چکیده انگلیسی
As a member of the dynamin superfamily human guanylate-binding protein 1 (hGBP1) binds and hydrolyses GTP thereby undergoing structural changes which lead to self-assembly of the protein. Here, we employ the reactivity of hGBP1 with a cysteine reactive compound in order to monitor structural changes imposed by GTP binding and hydrolysis. Positions of cysteine residues buried between the C-terminal domain of hGBP1 and the rest of the protein are identified which report a large change of accessibility by the compound after addition of GTP. Our results indicate that nucleotide hydrolysis induces a domain movement in hGBP1, which we suggest enables further assembly of the protein.
ناشر
Database: Elsevier - ScienceDirect (ساینس دایرکت)
Journal: FEBS Letters - Volume 583, Issue 12, 18 June 2009, Pages 1923–1927
Journal: FEBS Letters - Volume 583, Issue 12, 18 June 2009, Pages 1923–1927
نویسندگان
Tobias Vöpel, Simone Kunzelmann, Christian Herrmann,