کد مقاله | کد نشریه | سال انتشار | مقاله انگلیسی | نسخه تمام متن |
---|---|---|---|---|
2049332 | 1074124 | 2009 | 6 صفحه PDF | دانلود رایگان |
عنوان انگلیسی مقاله ISI
Hydrolysis of the phosphoanhydride linkage of cyclic ADP-ribose by the Mn2+-dependent ADP-ribose/CDP-alcohol pyrophosphatase
دانلود مقاله + سفارش ترجمه
دانلود مقاله ISI انگلیسی
رایگان برای ایرانیان
کلمات کلیدی
موضوعات مرتبط
علوم زیستی و بیوفناوری
علوم کشاورزی و بیولوژیک
دانش گیاه شناسی
پیش نمایش صفحه اول مقاله

چکیده انگلیسی
Cyclic ADP-ribose (cADPR) metabolism in mammals is catalyzed by NAD glycohydrolases (NADases) that, besides forming ADP-ribose, form and hydrolyze the N1-glycosidic linkage of cADPR. Thus far, no cADPR phosphohydrolase was known. We tested rat ADP-ribose/CDP-alcohol pyrophosphatase (ADPRibase-Mn) and found that cADPR is an ADPRibase-Mn ligand and substrate. ADPRibase-Mn activity on cADPR was 65-fold less efficient than on ADP-ribose, the best substrate. This is similar to the ADP-ribose/cADPR formation ratio by NADases. The product of cADPR phosphohydrolysis by ADPRibase-Mn was N1-(5-phosphoribosyl)-AMP, suggesting a novel route for cADPR turnover.
ناشر
Database: Elsevier - ScienceDirect (ساینس دایرکت)
Journal: FEBS Letters - Volume 583, Issue 10, 19 May 2009, Pages 1593–1598
Journal: FEBS Letters - Volume 583, Issue 10, 19 May 2009, Pages 1593–1598
نویسندگان
José Canales, Ascensión Fernández, Joaquim Rui Rodrigues, Rui Ferreira, João Meireles Ribeiro, Alicia Cabezas, María Jesús Costas, José Carlos Cameselle,