کد مقاله | کد نشریه | سال انتشار | مقاله انگلیسی | نسخه تمام متن |
---|---|---|---|---|
2050476 | 1074171 | 2007 | 6 صفحه PDF | دانلود رایگان |
عنوان انگلیسی مقاله ISI
Crystal structure of RVV-X: An example of evolutionary gain of specificity by ADAM proteinases
دانلود مقاله + سفارش ترجمه
دانلود مقاله ISI انگلیسی
رایگان برای ایرانیان
کلمات کلیدی
موضوعات مرتبط
علوم زیستی و بیوفناوری
علوم کشاورزی و بیولوژیک
دانش گیاه شناسی
پیش نمایش صفحه اول مقاله
چکیده انگلیسی
Russell’s viper venom factor X activator (RVV-X) is a heterotrimeric metalloproteinase with a mammalian ADAM-like heavy chain and two lectin-like light chains. The crystal structure of RVV-X has been determined at 2.9 Å resolution and shows a hook-spanner-wrench-like architecture, in which the metalloproteinase/disintegrin region constitutes a hook, and the lectin-like domains constitute a handle. A 6.5 nm separation between the catalytic site and a putative exosite suggests a docking model for factor X. The structure provides a typical example of the molecular evolution of multi-subunit proteins and insights into the molecular basis of target recognition and proteolysis by ADAM/adamalysin/reprolysin proteinases.
ناشر
Database: Elsevier - ScienceDirect (ساینس دایرکت)
Journal: FEBS Letters - Volume 581, Issue 30, 22 December 2007, Pages 5859–5864
Journal: FEBS Letters - Volume 581, Issue 30, 22 December 2007, Pages 5859–5864
نویسندگان
Soichi Takeda, Tomoko Igarashi, Hidezo Mori,