کد مقاله | کد نشریه | سال انتشار | مقاله انگلیسی | نسخه تمام متن |
---|---|---|---|---|
2050539 | 1074173 | 2009 | 6 صفحه PDF | دانلود رایگان |
عنوان انگلیسی مقاله ISI
The crystal structure of C176A mutated [Fe]-hydrogenase suggests an acyl-iron ligation in the active site iron complex
دانلود مقاله + سفارش ترجمه
دانلود مقاله ISI انگلیسی
رایگان برای ایرانیان
کلمات کلیدی
موضوعات مرتبط
علوم زیستی و بیوفناوری
علوم کشاورزی و بیولوژیک
دانش گیاه شناسی
پیش نمایش صفحه اول مقاله
چکیده انگلیسی
[Fe]-hydrogenase is one of three types of enzymes known to activate H2. Crystal structure analysis recently revealed that its active site iron is ligated square-pyramidally by Cys176-sulfur, two CO, an “unknown” ligand and the sp2-hybridized nitrogen of a unique iron–guanylylpyridinol-cofactor. We report here on the structure of the C176A mutated enzyme crystallized in the presence of dithiothreitol (DTT). It suggests an iron center octahedrally coordinated by one DTT-sulfur and one DTT-oxygen, two CO, the 2-pyridinol’s nitrogen and the 2-pyridinol’s 6-formylmethyl group in an acyl-iron ligation. This result led to a re-interpretation of the iron ligation in the wild-type.
ناشر
Database: Elsevier - ScienceDirect (ساینس دایرکت)
Journal: FEBS Letters - Volume 583, Issue 3, 4 February 2009, Pages 585–590
Journal: FEBS Letters - Volume 583, Issue 3, 4 February 2009, Pages 585–590
نویسندگان
Takeshi Hiromoto, Kenichi Ataka, Oliver Pilak, Sonja Vogt, Marco Salomone Stagni, Wolfram Meyer-Klaucke, Eberhard Warkentin, Rudolf K. Thauer, Seigo Shima, Ulrich Ermler,