کد مقاله | کد نشریه | سال انتشار | مقاله انگلیسی | نسخه تمام متن |
---|---|---|---|---|
2050609 | 1074175 | 2006 | 5 صفحه PDF | دانلود رایگان |
عنوان انگلیسی مقاله ISI
Interaction of FliS flagellar chaperone with flagellin
دانلود مقاله + سفارش ترجمه
دانلود مقاله ISI انگلیسی
رایگان برای ایرانیان
کلمات کلیدی
موضوعات مرتبط
علوم زیستی و بیوفناوری
علوم کشاورزی و بیولوژیک
دانش گیاه شناسی
پیش نمایش صفحه اول مقاله
چکیده انگلیسی
Premature polymerization of flagellin (FliC), the main component of flagellar filaments, is prevented by the FliS chaperone in the cytosol. Interaction of FliS with flagellin was characterized by isothermal titration calorimetry producing an association constant of 1.9 × 107 M−1 and a binding stoichiometry of 1:1. Experiments with truncated FliC fragments demonstrated that the C-terminal disordered region of flagellin is essential for FliS binding. As revealed by thermal unfolding experiments, FliS does not function as an antifolding factor keeping flagellin in a secretion-competent conformation. Instead, FliS binding facilitates the formation of α-helical secondary structure in the chaperone binding region of flagellin.
ناشر
Database: Elsevier - ScienceDirect (ساینس دایرکت)
Journal: FEBS Letters - Volume 580, Issue 16, 10 July 2006, Pages 3916–3920
Journal: FEBS Letters - Volume 580, Issue 16, 10 July 2006, Pages 3916–3920
نویسندگان
Adél Muskotál, Réka Király, Anett Sebestyén, Zoltán Gugolya, Barbara M. Végh, Ferenc Vonderviszt,