کد مقاله | کد نشریه | سال انتشار | مقاله انگلیسی | نسخه تمام متن |
---|---|---|---|---|
2050684 | 1074177 | 2008 | 5 صفحه PDF | دانلود رایگان |
عنوان انگلیسی مقاله ISI
Heat shock protein 90 regulates stabilization rather than activation of soluble guanylate cyclase
دانلود مقاله + سفارش ترجمه
دانلود مقاله ISI انگلیسی
رایگان برای ایرانیان
کلمات کلیدی
موضوعات مرتبط
علوم زیستی و بیوفناوری
علوم کشاورزی و بیولوژیک
دانش گیاه شناسی
پیش نمایش صفحه اول مقاله
چکیده انگلیسی
Endothelium-derived nitric oxide (NO) activates the heterodimeric heme protein soluble guanylate cyclase (sGC) to form cGMP. In different disease states, sGC levels and activity are diminished possibly involving the sGC binding chaperone, heat shock protein 90 (hsp90). Here we show that prolonged hsp90 inhibition in different cell types reduces protein levels of both sGC subunits by about half, an effect that was prevented by the proteasome inhibitor MG132. Conversely, acute hsp90 inhibition affected neither basal nor NO-stimulated sGC activity. Thus, hsp90 is a molecular stabilizer for sGC tonically preventing proteasomal degradation rather than having a role in short-term activity regulation.
ناشر
Database: Elsevier - ScienceDirect (ساینس دایرکت)
Journal: FEBS Letters - Volume 582, Issue 2, 23 January 2008, Pages 327–331
Journal: FEBS Letters - Volume 582, Issue 2, 23 January 2008, Pages 327–331
نویسندگان
Pavel I. Nedvetsky, Sabine Meurer, Nils Opitz, Tatiana Y. Nedvetskaya, Helmut Müller, Harald H.H.W. Schmidt,