کد مقاله | کد نشریه | سال انتشار | مقاله انگلیسی | نسخه تمام متن |
---|---|---|---|---|
2051956 | 1074217 | 2005 | 7 صفحه PDF | دانلود رایگان |
عنوان انگلیسی مقاله ISI
Characterization of the dinuclear metal center of Pyrococcus furiosus prolidase by analysis of targeted mutants
دانلود مقاله + سفارش ترجمه
دانلود مقاله ISI انگلیسی
رایگان برای ایرانیان
کلمات کلیدی
موضوعات مرتبط
علوم زیستی و بیوفناوری
علوم کشاورزی و بیولوژیک
دانش گیاه شناسی
پیش نمایش صفحه اول مقاله
چکیده انگلیسی
Prolidases are dipeptidases specific for cleavage of Xaa-Pro dipeptides. Pyrococcus furiosus prolidase is a homodimer having one Co-bound dinuclear metal cluster per monomer with one tightly bound Co(II) site and the other loosely bound (Kd 0.24 mM). To identify which Co site is tight-binding and which is loose-binding, site-directed mutagenesis was used to modify amino acid residues that participate in binding the Co1 (E-313 and H-284), the Co2 site (D-209) or the bidentate ligand (E-327). Metal-content, enzyme activity and CD-spectra analyses of D209A-, H284L-, and E327L-prolidase mutants show that Co1 is the tight-binding and Co2 the loose-binding metal center.
ناشر
Database: Elsevier - ScienceDirect (ساینس دایرکت)
Journal: FEBS Letters - Volume 579, Issue 27, 7 November 2005, Pages 6140–6146
Journal: FEBS Letters - Volume 579, Issue 27, 7 November 2005, Pages 6140–6146
نویسندگان
Xuelian Du, Sherry Tove, Karen Kast-Hutcheson, Amy M. Grunden,