کد مقاله | کد نشریه | سال انتشار | مقاله انگلیسی | نسخه تمام متن |
---|---|---|---|---|
2052157 | 1543466 | 2006 | 4 صفحه PDF | دانلود رایگان |
عنوان انگلیسی مقاله ISI
Glycosylation regulates turnover of cyclooxygenase-2
دانلود مقاله + سفارش ترجمه
دانلود مقاله ISI انگلیسی
رایگان برای ایرانیان
کلمات کلیدی
PGG2, prostaglandin G2AA, arachidonic acid - AA، اسید آراکیدونیکKDa, kiloDalton - KDa، kiloDaltonPGH2, prostaglandin H2 - PGH2، پروستاگلاندین H2Enzyme turnover - حجم آنزیمCyclooxygenase-2 - سیکلوکوکسیژناز2post-translational regulation - مقررات پس از ترجمهGlycosylation - گلیکوزیله شدنGlycoforms - گلیکوفورس
موضوعات مرتبط
علوم زیستی و بیوفناوری
علوم کشاورزی و بیولوژیک
دانش گیاه شناسی
پیش نمایش صفحه اول مقاله
![عکس صفحه اول مقاله: Glycosylation regulates turnover of cyclooxygenase-2 Glycosylation regulates turnover of cyclooxygenase-2](/preview/png/2052157.png)
چکیده انگلیسی
Cyclooxygenase-2 (COX-2) catalyzes the rate-limiting step in the prostanoid biosynthesis pathway, converting arachidonic acid into prostaglandin H2. COX-2 exists as 72 and 74 kDa glycoforms, the latter resulting from an additional oligosaccharide chain at residue Asn580. In this study, Asn580 was mutated to determine the biological significance of this variable glycosylation. COS-1 cells transfected with the mutant gene were unable to express the 74 kDa glycoform and were found to accumulate more COX-2 protein and have five times greater COX-2 activity than cells expressing both glycoforms. Thus, COX-2 turnover appears to depend upon glycosylation of the 72 kDa glycoform.
ناشر
Database: Elsevier - ScienceDirect (ساینس دایرکت)
Journal: FEBS Letters - Volume 580, Issues 28–29, 11 December 2006, Pages 6533–6536
Journal: FEBS Letters - Volume 580, Issues 28–29, 11 December 2006, Pages 6533–6536
نویسندگان
Mary B. Sevigny, Chai-Fei Li, Monika Alas, Millie Hughes-Fulford,