کد مقاله | کد نشریه | سال انتشار | مقاله انگلیسی | نسخه تمام متن |
---|---|---|---|---|
2053213 | 1074265 | 2005 | 5 صفحه PDF | دانلود رایگان |
عنوان انگلیسی مقاله ISI
Phosphorylation of a tyrosine at the N-terminus regulates the surface expression of GIRK5 homomultimers
دانلود مقاله + سفارش ترجمه
دانلود مقاله ISI انگلیسی
رایگان برای ایرانیان
کلمات کلیدی
موضوعات مرتبط
علوم زیستی و بیوفناوری
علوم کشاورزی و بیولوژیک
دانش گیاه شناسی
پیش نمایش صفحه اول مقاله

چکیده انگلیسی
The G protein-coupled inwardly rectifying GIRK5 and Δ5GIRK5 splicing variants do not express functional potassium channels. In contrast, Δ25GIRK5 forms functional homomultimers in Xenopus laevis oocytes. A tyrosine is present at the N-term of the non-functional isoforms. We studied the effect of endogenous tyrosine phosphorylation on the GIRK5 surface and functional expression. Unlike wild type channels, GIRK5Y16A and Δ5GIRK5Y16A mutants displayed inwardly rectifying currents and inhibitors of Src tyrosine kinase promoted the traffiking of GIRK5 to the cell surface. This is the first evidence that endogenous phosphorylation of a tyrosine residue in a GIRK channel inhibits its surface expression.
ناشر
Database: Elsevier - ScienceDirect (ساینس دایرکت)
Journal: FEBS Letters - Volume 579, Issue 14, 6 June 2005, Pages 3019–3023
Journal: FEBS Letters - Volume 579, Issue 14, 6 June 2005, Pages 3019–3023
نویسندگان
S. Ivonne Mora, Laura I. Escobar,