کد مقاله | کد نشریه | سال انتشار | مقاله انگلیسی | نسخه تمام متن |
---|---|---|---|---|
2053380 | 1074273 | 2005 | 6 صفحه PDF | دانلود رایگان |
عنوان انگلیسی مقاله ISI
Crystal structure of a mutant elongation factor G trapped with a GTP analogue
دانلود مقاله + سفارش ترجمه
دانلود مقاله ISI انگلیسی
رایگان برای ایرانیان
کلمات کلیدی
aa-tRNA, aminoacyl-tRNAEF-G, elongation factor G - EF-G، ضریب اصطکاک GEF-Tu, elongation factor Tu - EF-Tu، ضریب کشندگی TuSAXS, small angle X-ray scattering - SAXS، پراکندگی اشعه ایکس زاویه کوچکTranslocation - انتقالConformational change - تغییر کنفورماسیونیProtein synthesis - سنتز پروتئینElongation factor G - ضریب طول عمر G
موضوعات مرتبط
علوم زیستی و بیوفناوری
علوم کشاورزی و بیولوژیک
دانش گیاه شناسی
پیش نمایش صفحه اول مقاله
چکیده انگلیسی
Elongation factor G (EF-G) is a G protein factor that catalyzes the translocation step in protein synthesis on the ribosome. Its GTP conformation in the absence of the ribosome is currently unknown. We present the structure of a mutant EF-G (T84A) in complex with the non-hydrolysable GTP analogue GDPNP. The crystal structure provides a first insight into conformational changes induced in EF-G by GTP. Comparison of this structure with that of EF-G in complex with GDP suggests that the GTP and GDP conformations in solution are very similar and that the major contribution to the active GTPase conformation, which is quite different, therefore comes from its interaction with the ribosome.
ناشر
Database: Elsevier - ScienceDirect (ساینس دایرکت)
Journal: FEBS Letters - Volume 579, Issue 20, 15 August 2005, Pages 4492–4497
Journal: FEBS Letters - Volume 579, Issue 20, 15 August 2005, Pages 4492–4497
نویسندگان
Sebastian Hansson, Ranvir Singh, Anatoly T. Gudkov, Anders Liljas, Derek T. Logan,