کد مقاله | کد نشریه | سال انتشار | مقاله انگلیسی | نسخه تمام متن |
---|---|---|---|---|
2188613 | 1096179 | 2007 | 11 صفحه PDF | دانلود رایگان |
عنوان انگلیسی مقاله ISI
Crystal Structure of the N-terminal Domain of the TyrR Transcription Factor Responsible for Gene Regulation of Aromatic Amino Acid Biosynthesis and Transport in Escherichia coli K12
دانلود مقاله + سفارش ترجمه
دانلود مقاله ISI انگلیسی
رایگان برای ایرانیان
کلمات کلیدی
موضوعات مرتبط
علوم زیستی و بیوفناوری
بیوشیمی، ژنتیک و زیست شناسی مولکولی
بیولوژی سلول
پیش نمایش صفحه اول مقاله
![عکس صفحه اول مقاله: Crystal Structure of the N-terminal Domain of the TyrR Transcription Factor Responsible for Gene Regulation of Aromatic Amino Acid Biosynthesis and Transport in Escherichia coli K12 Crystal Structure of the N-terminal Domain of the TyrR Transcription Factor Responsible for Gene Regulation of Aromatic Amino Acid Biosynthesis and Transport in Escherichia coli K12](/preview/png/2188613.png)
چکیده انگلیسی
The X-ray structure of the N-terminal domain of TyrR has been solved to a resolution of 2.3 Å. It reveals a modular protein containing an ACT domain, a connecting helix, a PAS domain and a C-terminal helix. Two dimers are present in the asymmetric unit with one monomer of each pair exhibiting a large rigid-body movement that results in a hinging around residue 74 of ∼50°. The structure of the dimer is discussed with reference to other transcription regulator proteins. Putative binding sites are identified for the aromatic amino acid cofactors.
ناشر
Database: Elsevier - ScienceDirect (ساینس دایرکت)
Journal: Journal of Molecular Biology - Volume 367, Issue 1, 16 March 2007, Pages 102–112
Journal: Journal of Molecular Biology - Volume 367, Issue 1, 16 March 2007, Pages 102–112
نویسندگان
D. Verger, P.D. Carr, T. Kwok, D.L. Ollis,