کد مقاله | کد نشریه | سال انتشار | مقاله انگلیسی | نسخه تمام متن |
---|---|---|---|---|
2188663 | 1096181 | 2007 | 9 صفحه PDF | دانلود رایگان |
عنوان انگلیسی مقاله ISI
How the N-terminal Domain of the OSCP Subunit of Bovine F1Fo-ATP Synthase Interacts with the N-terminal Region of an Alpha Subunit
دانلود مقاله + سفارش ترجمه
دانلود مقاله ISI انگلیسی
رایگان برای ایرانیان
کلمات کلیدی
موضوعات مرتبط
علوم زیستی و بیوفناوری
بیوشیمی، ژنتیک و زیست شناسی مولکولی
بیولوژی سلول
پیش نمایش صفحه اول مقاله
چکیده انگلیسی
The peripheral stalk of ATP synthase acts as a stator holding the α3β3 catalytic subcomplex and the membrane subunit a against the torque of the rotating central stalk and attached c ring. In bovine mitochondria, the N-terminal domain of the oligomycin sensitivity conferral protein (OSCP-NT; residues 1–120) anchors one end of the peripheral stalk to the N-terminal tails of one or more α subunits of the F1 subcomplex. Here, we present an NMR characterisation of the interaction between OSCP-NT and a peptide corresponding to residues 1–25 of the α-subunit of bovine F1-ATPase. The interaction site contains adjoining hydrophobic surfaces of helices 1 and 5 of OSCP-NT binding to hydrophobic side-chains of the α-peptide.
ناشر
Database: Elsevier - ScienceDirect (ساینس دایرکت)
Journal: Journal of Molecular Biology - Volume 368, Issue 2, 27 April 2007, Pages 310–318
Journal: Journal of Molecular Biology - Volume 368, Issue 2, 27 April 2007, Pages 310–318
نویسندگان
Rodrigo J. Carbajo, Fiona A. Kellas, Ji-Chun Yang, Michael J. Runswick, Martin G. Montgomery, John E. Walker, David Neuhaus,