Albumine dans les états infectieux graves

RésuméL’albumine est une protéine (66 kDa), représentant environ 60 % des protéines plasmatiques, composée de 585 acides aminés avec 35 résidus cystéine formant des ponts disulfures à l’origine de sa structure tertiaire. Sa composition présente un groupement thiol au niveau de sa cystéine-34 responsable de plus de 80 % de l’activité thiol plasmatique. Physiologiquement, elle existe sous sa forme réduite avec un groupement thiol libre à l’origine de ses propriétés plasmatiques antioxydantes. Elle est synthétisée principalement par le foie et fait partie des protéines de la phase aiguë de l’inflammation. Elle exerce de nombreuses fonctions : action de ligand, propriétés de transporteur, fonctions antioxydantes et enzymatiques. Elle contrôle la pression osmotique, module l’inflammation et influence les dommages liés au stress oxydatif. De nombreux patients de réanimation présentent une hypoalbuminémie qui serait due à une diminution de la synthèse hépatique et/ou une majoration des pertes ou une majoration de la protéolyse et de la clairance. Bien que l’albumine ait été longtemps utilisée pour le contrôle du collapsus vasculaire, les études suggèrent l’absence de bénéfice comparé aux solutions cristalloïdes. Néanmoins, l’albumine est un antioxydant circulant majeur et pourrait être bénéfique chez le patient de réanimation pour limiter les dommages du stress oxydatif. De nombreuses études suggèrent qu’en présence d’une hypoalbuminémie, l’administration d’albumine pourrait avoir des effets bénéfiques sur la dysfonction d’organes, mais les mécanismes exacts restent flous. Des études ultérieures sont nécessaires pour conforter ces données et démontrer si, chez les patients de réanimation, l’hypoalbuminémie doit être corrigée par l’administration d’albumine.

Human serum albumin is a small (66 kD) globular protein representing over 60 % of the total plasma protein content. It is made up of 585 amino 6 acids and contains 35 cysteine residues forming disulfide bridges that contribute to its overall tertiary structure. It has a free cysteine-derived thiol group at Cys-34, which accounts for 80 % of its redox activity. Physiologically, serum albumin exists in a reduced form with a free thiol contributing to its antioxidant properties. It is synthesized primarily in the liver and is an acute-phase protein. It is a multifunctional plasma protein ascribed ligand-binding and transport properties as well as antioxidants and enzymatic functions. It maintains colloid osmotic pressure, modulates inflammatory response and may influence oxidative damage. Hypoalbuminemia is common in the intensive care unit and may be due to decreased synthesis by the liver and/or to increased losses or increased proteolysis and clearance. Although albumin was long used to control vascular collapse in critically ill patients, the evidence suggests that it does not offer a benefit over crystalloid solutions in vascular collapse. However, human serum albumin is an important circulating antioxidant and it may be beneficial in critically ill patients to limit oxidative damage. A number of studies suggest that in specific groups of hypoalbuminemic critically ill patients, albumin administration may have beneficial effects on organ function, although the exact mechanisms remain undefined. Further trials are needed to confirm theses observations and to clearly demonstrate whether albumin should be administered in critically ill patients with hypoalbuminemia.