Les protéines à motif cupine : allergènes majeurs des graines

RésuméLes allergènes majeurs de l’arachide, des fruits à coque et des autres graines comestibles correspondent essentiellement à des protéines de réserve s’accumulant dans les corps protéiques au cours de la maturation de la graine. Les globulines à motifs cupine sont les protéines de réserve les plus abondantes. On les subdivise en globulines 7S ou vicillines et globulines 11S ou légumines. Les vicillines résultent de l’association non covalente de trois monomères constitués d’une seule chaîne peptidique, en un homotrimère aplati de forme triangulaire. Les légumines se distinguent des vicillines par des monomères à deux chaînes peptidiques qui s’associent en homotrimères puis, deux trimères s’associent en hexamère. À la différence des légumines qui sont rarement glycosylées, les vicillines sont généralement N-glycosylées. Les vicillines et légumines sont largement distribuées dans les graines de nombreuses familles végétales où elles ont été identifiées (Ara h 1 et Ara h 3 de l’arachide) ou seulement suspectées (germine de la châtaigne) comme allergènes majeurs. En raison de leurs fortes homologies séquentielle et structurale, elles donnent lieu à de nombreuses réactions croisées dont la signification clinique n’a pas toujours été démontrée.

Major allergens of peanut, tree nuts and other edible seeds, essentially consist of seed storage proteins that are deposited into the protein bodies during the seed ripening process. Globulins with cupin motifs are the most abundant seed storage protein allergens. They are classically subdivided in two groups of 7S and 11S globulins, which correspond to vicilins and legumins, respectively. Vicilins result from the non-covalent association of three single-chain monomers in flattened triangular-shaped homotrimers. Legumins definitely differ from vicilins by homotrimers built up from two-chain monomers, subsequently associated face to face in a homohexameric structure. In addition, vicilins are usually N-glycosylated whereas legumins are essentially non-glycosylated. Both vicilin and legumin proteins are widely distributed as major allergens, e.g. Ara h 1 (vicilin) and Ara h 3 (legumin) of peanut (Arachis hypogaea), or as putative allergens, e.g. germin (legumin) of chestnut (Castanea sativa), in edible seeds of different plant families. According to their high degree of both sequential and structural conservation, they often trigger IgE-binding cross-reactions in sensitized individuals. In most cases, however, the clinical significance of these IgE-binding cross-reactivities still remains to be assessed.