کد مقاله | کد نشریه | سال انتشار | مقاله انگلیسی | نسخه تمام متن |
---|---|---|---|---|
35292 | 45084 | 2009 | 4 صفحه PDF | دانلود رایگان |
عنوان انگلیسی مقاله ISI
Purification of an iron-binding nona-peptide from hydrolysates of porcine blood plasma protein
دانلود مقاله + سفارش ترجمه
دانلود مقاله ISI انگلیسی
رایگان برای ایرانیان
کلمات کلیدی
موضوعات مرتبط
مهندسی و علوم پایه
مهندسی شیمی
بیو مهندسی (مهندسی زیستی)
پیش نمایش صفحه اول مقاله
چکیده انگلیسی
To isolate a novel iron-binding peptide, porcine plasma protein (PPP) was hydrolyzed using a commercial protease. The degree of hydrolysis and iron-binding capacity was determined using the trinitrobenzenesulfonic acid and orthophenanthroline method, respectively. The hydrolysates of blood plasma protein were then filtered using YM-3 membrane, and an iron-binding peptide was isolated using gel permeation, ion exchange, and normal phase high-performance liquid chromatography. The purified iron-binding peptide was identified to be a nona-peptide, Asp–Leu–Gly–Glu–Gln–Tyr–Phe–Lys–Gly (1055 Da) based on liquid chromatography/electrospray ionization (LC/ESI) tandem mass spectrum and a sequence of porcine plasma protein.
ناشر
Database: Elsevier - ScienceDirect (ساینس دایرکت)
Journal: Process Biochemistry - Volume 44, Issue 3, March 2009, Pages 378–381
Journal: Process Biochemistry - Volume 44, Issue 3, March 2009, Pages 378–381
نویسندگان
Seung-Hwan Lee, Kyung Bin Song,