کد مقاله | کد نشریه | سال انتشار | مقاله انگلیسی | نسخه تمام متن |
---|---|---|---|---|
35825 | 45108 | 2007 | 5 صفحه PDF | دانلود رایگان |
عنوان انگلیسی مقاله ISI
Activity of recombinant GST in Escherichia coli grown on glucose and glycerol
دانلود مقاله + سفارش ترجمه
دانلود مقاله ISI انگلیسی
رایگان برای ایرانیان
کلمات کلیدی
موضوعات مرتبط
مهندسی و علوم پایه
مهندسی شیمی
بیو مهندسی (مهندسی زیستی)
پیش نمایش صفحه اول مقاله
چکیده انگلیسی
We have investigated production, solubility and activity of recombinant glutathione-S-transferase (GST) expressed in Escherichia coli BL21 grown in defined media with glucose or glycerol as carbon source. GST was predominantly expressed as a soluble protein on both carbon sources, and 83–84% was found in the supernatant after cell lysis. In cultures grown on glucose, only 32 ± 9% of the GST was active, while 76 ± 13% of the GST was active in cultures grown on glycerol. This shows that glycerol has the potential to increase the activity of soluble GST in E. coli cultures in vivo.
ناشر
Database: Elsevier - ScienceDirect (ساینس دایرکت)
Journal: Process Biochemistry - Volume 42, Issue 8, August 2007, Pages 1259–1263
Journal: Process Biochemistry - Volume 42, Issue 8, August 2007, Pages 1259–1263
نویسندگان
Rasmus Hansen, Niels Thomas Eriksen,