کد مقاله کد نشریه سال انتشار مقاله انگلیسی ترجمه فارسی نسخه تمام متن
5512420 1540223 2017 36 صفحه PDF سفارش دهید دانلود رایگان
عنوان انگلیسی مقاله ISI
A novel alkaline surfactant-stable keratinase with superior feather-degrading potential based on library screening strategy
ترجمه فارسی عنوان
یک کراتیناز پایدار قلیایی سورفاکتانت با پتانسیل پراکنده پراکنش بر پایه استراتژی غربالگری کتابخانه
دانلود مقاله + سفارش ترجمه
دانلود مقاله ISI انگلیسی
رایگان برای ایرانیان
سفارش ترجمه تخصصی
با تضمین قیمت و کیفیت
کلمات کلیدی
موضوعات مرتبط
علوم زیستی و بیوفناوری بیوشیمی، ژنتیک و زیست شناسی مولکولی زیست شیمی
چکیده انگلیسی
A novel keratinase was mined and expressed in Escherichia coli BL21 (DE3) via function-driven screening with fosmid library. The catalytic properties of purified keratinase were investigated in detail following enzyme purification. The recombinant keratinase was purified to homogeneity with an estimated molecular weight of 26 kDa using nickel affinity chromatography, of which the optimal reaction pH and temperature were 10.0 and 55 °C, respectively. It could remain stable at pH 5.0-12.0 and 40-60 °C. Metal ions such as Ca2+, Mn2+, Ag+, Na+, Mg2+, Li+, Sn2+ (1 mM) displayed positive influence on keratinase, and particularly, Ca2+ exhibited remarkable improvement effect by 2.6 folds. It was strongly inhibited by PMSF as a protease inhibitor. On the contrary, it could be obviously activated by various surfactants, such as Tween 40 and Triton X-114. The recombinant keratinase showed high specificity towards casein, soluble keratin, BSA, and wool. The keratinase could efficiently degrade the feathers, which demonstrated its applicable potential for biodegradation of keratin wastes and regeneration of soluble protein.
ناشر
Database: Elsevier - ScienceDirect (ساینس دایرکت)
Journal: International Journal of Biological Macromolecules - Volume 95, February 2017, Pages 404-411
نویسندگان
, , , , , , , , , ,
دانلود مقاله + سفارش ترجمه
دانلود مقاله ISI انگلیسی
رایگان برای ایرانیان
سفارش ترجمه تخصصی
با تضمین قیمت و کیفیت