کد مقاله کد نشریه سال انتشار مقاله انگلیسی نسخه تمام متن
5512495 1540225 2017 46 صفحه PDF دانلود رایگان
عنوان انگلیسی مقاله ISI
Human serum albumin as vehicle for the solubilization of perylene diimides in aqueous solutions
ترجمه فارسی عنوان
آلبومین سرم انسان به عنوان وسیله ای برای حلال سازی پروتئین های دی ایدید پروتئین در محلول های آبی
کلمات کلیدی
ترجمه چکیده
خواص شیمیایی، فیزیکی و فتوفیزیکی پروتئین دییمید توجه زیادی را برای کاربردهای بالقوه در زمینه های مختلف از مواد پیشرفته تا کاربرد های پزشکی جلب کرده اند. بعضی از برنامه ها نیاز به دییمید ها در محیط آبی دارند که در آن آنها تمایل به نابودی دارند. ما استفاده از آلبومین سرم انسان به عنوان یک وسیله نقلیه برای افزایش قرار گرفتن در معرض آبی از دییمید های پریلن مونومر مورد بررسی قرار دادیم. از آنجایی که مطالعات بر روی تعاملات این ترکیبات با پروتئین کمیاب است، اتصال و اثرات احتمالی آن بر پروتئین مشخص می شود. به منظور افزایش نسبت رنگ به پروتئین، از دی ایدید های پروتئین با جایگزین هایی استفاده می شود که تکرار زنجیره های جانبی اسیدهای آمینه طبیعی هستند. نتایج نشان می دهد که تنها رنگ هایی که حاوی زنجیره جانبی لیزین و فنیل آلانین هستند، می توانند اندازه گیری شوند. تنها آنالوگ فنیل آلانین، انتقال انرژی را با تنها ترکیبات تریپتوفان آلبومینی نشان می دهد که روش های مختلف اتصال برای رنگ ها را نشان می دهد. علاوه بر این، این آنالوگ تنها یکی است که نشان می دهد فعالیت های فتوشیمیایی است که باعث آزاد شدن آن از پروتئین پس از تابش لیزر می شود.
موضوعات مرتبط
علوم زیستی و بیوفناوری بیوشیمی، ژنتیک و زیست شناسی مولکولی زیست شیمی
چکیده انگلیسی
The chemical, physical and photophysical properties of perylene diimides have attracted substantial attention for the potential applications in diverse fields ranging from advanced materials to biomedical applications. Some applications require the diimides to be in aqueous environment where they tend to dissolve poorly. We investigated the use of human serum albumin as a vehicle to increase the aqueous exposure of monomeric perylene diimides. Since studies on the interactions of these compounds with protein is scarce we characterized the binding and the possible effects on the protein. In order to increase the affinity of the dyes to the protein we have used perylene diimides with substituents that replicate the side chains of natural amino acids. The results show that only the dyes containing the side chain of leucine and phenylalanine yield measurable binding. Only the phenylalanine analogue promotes energy transfer with the lone tryptophan residue of albumin indicating different binding modalities for the dyes. In addition, this analogue is the only one which shows photochemical activity that prompts its release from the protein upon laser irradiation.
ناشر
Database: Elsevier - ScienceDirect (ساینس دایرکت)
Journal: International Journal of Biological Macromolecules - Volume 94, Part A, January 2017, Pages 246-257
نویسندگان
, , , ,