کد مقاله | کد نشریه | سال انتشار | مقاله انگلیسی | نسخه تمام متن |
---|---|---|---|---|
6292279 | 1302522 | 2010 | 7 صفحه PDF | دانلود رایگان |
عنوان انگلیسی مقاله ISI
Entamoeba histolytica: Molecular cloning and characterization of a novel neutral sphingomyelinase
دانلود مقاله + سفارش ترجمه
دانلود مقاله ISI انگلیسی
رایگان برای ایرانیان
کلمات کلیدی
PBSnSMaseRT-PCRRNSIFASMaseASMaseEntamoeba histolytica - Entamoeba هیستولیتیکاROS - ROSimmunofluorescence assay - آزمایش ایمونوفلورسانسacidic sphingomyelinase - اسفنجومیلیناز اسیدیsphingomyelin - اسفنگومیلینsphingomyelinase - اسپینگومایینازneutral sphingomyelinase - اسپینگومییلیناز خنثیceramide - سرامیدPhosphatidylserine - فسفاتیدیلسرینPhosphate-buffered saline - محلول نمک فسفات با خاصیت بافریhemagglutinin - هماگلوتینینreverse transcriptase polymerase chain reaction - واکنش زنجیره ای پلی مراز ترانس کریتاز معکوسreactive nitrogen species - گونه های واکنش پذیر نیتروژنReactive oxygen species - گونههای فعال اکسیژن
موضوعات مرتبط
علوم زیستی و بیوفناوری
ایمنی شناسی و میکروب شناسی
انگل شناسی
پیش نمایش صفحه اول مقاله
چکیده انگلیسی
A novel neutral sphingomyelinase (nSMase) was characterized in Entamoeba histolytica trophozoites. SMase, a sphingomyelin-specific form of phospholipase C, catalyzes the hydrolysis of sphingomyelin to ceramide and phosphorylcholine. Three amebic putative nSMase genes were found to be actively transcribed. Mg2+-independent nSMase activity in the soluble fraction of the trophozoites was stimulated by Mn2+ and partially inhibited by Zn2+. nSMase activity of the recombinant protein EhnSM1, increased 4.5-fold in the presence of 0.5Â mM Mn2+, and abolished by 5Â mM Zn2+. A dose-dependent inhibition of rEhnSM1 was observed with scyphostatin, a specific inhibitor of nSMases. The EhnSM1 and EhnSM3 were detected in the soluble fraction of the amebic lysate as 35-37Â kDa proteins by western blot analysis. Immunofluorescence assay showed that the overexpressed HA-tagged EhnSM1 and EhnSM3 were localized to the cytosol. The biological role of these novel E. histolytica nSMases described in this work remains to be determined.
ناشر
Database: Elsevier - ScienceDirect (ساینس دایرکت)
Journal: Experimental Parasitology - Volume 125, Issue 3, July 2010, Pages 279-285
Journal: Experimental Parasitology - Volume 125, Issue 3, July 2010, Pages 279-285
نویسندگان
Claudia Leticia Mendoza-MacÃas, Minerva Paola Barrios-Ceballos, Fernando Anaya-Velázquez, Kumiko Nakada-Tsukui, Tomoyoshi Nozaki, Felipe Padilla-Vaca,